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万見
- PDB-8zkc: iron-sulfur cluster transfer protein ApbC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zkc
タイトルiron-sulfur cluster transfer protein ApbC
要素Iron-sulfur cluster carrier protein
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Iron-sulfur clusters / dimerization / disulfide bonds
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent FeS chaperone activity / iron-sulfur cluster assembly / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mrp, conserved site / Mrp family signature. / Iron-sulfur protein NUBPL-like / Mrp/NBP35 ATP-binding protein / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / Fe-S cluster assembly domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Iron-sulfur cluster carrier protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Yang, J. / Liu, L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of the iron-sulfur cluster transfer protein ApbC from Escherichia coli.
著者: Yang, J. / Duan, Y.F. / Liu, L.
履歴
登録2024年5月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iron-sulfur cluster carrier protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3233
ポリマ－44,2071
非ポリマー1162
水181
1
A: Iron-sulfur cluster carrier protein
ヘテロ分子

A: Iron-sulfur cluster carrier protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6476
ポリマ－88,4142
非ポリマー2334
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
Buried area2600 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area28220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.270, 74.270, 167.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Iron-sulfur cluster carrier protein


分子量: 44206.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: mrp, b2113, JW2100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AF08
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: tri-potassium citrate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→55.51 Å / Num. obs: 11707 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 24.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.129 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.85→2.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 845 / CC1/2: 0.507 / Rpim(I) all: 0.706

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→55.51 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2791 508 5.09 %
Rwork0.2349 --
obs0.2371 9974 86.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→55.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2580 0 7 1 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.478
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.266945
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003459
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-3.140.3856480.35331207X-RAY DIFFRACTION45
3.14-3.590.35041420.28482679X-RAY DIFFRACTION100
3.6-4.530.28511620.22022693X-RAY DIFFRACTION100
4.53-55.510.23231560.20112887X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.1621 Å / Origin y: 40.5851 Å / Origin z: 18.7716 Å
111213212223313233
T0.3293 Å2-0.0865 Å2-0.1787 Å2-0.3717 Å2-0.1323 Å2--0.3152 Å2
L1.7334 °2-0.3107 °20.6723 °2-1.5614 °2-0.6384 °2--2.4688 °2
S-0.0682 Å °-0.0987 Å °0.1425 Å °-0.1071 Å °-0.0651 Å °0.2947 Å °0.2492 Å °-0.1916 Å °0.1005 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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