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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8zjw | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of photosynthetic LH1' complex of Roseospirillum parvum | ||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / LH1 prime complex / ROSEOSPIRILLUM PARVUM 930I | ||||||
機能・相同性 | ![]() organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / : / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
![]() | Wang, G.-L. / Wang, X.-P. / Yu, L.-J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Insights into the divergence of the photosynthetic LH1 complex obtained from structural analysis of the unusual photocomplexes of Roseospirillum parvum. 著者: Xiang-Ping Wang / Guang-Lei Wang / Yuan Fu / Akane Minamino / Mei-Juan Zou / Fei Ma / Bo Xu / Zheng-Yu Wang-Otomo / Yukihiro Kimura / Michael T Madigan / Jörg Overmann / Long-Jiang Yu / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Purple phototrophic bacteria produce two kinds of light-harvesting complexes that function to capture and transmit solar energy: the core antenna (LH1) and the peripheral antenna (LH2). The ...Purple phototrophic bacteria produce two kinds of light-harvesting complexes that function to capture and transmit solar energy: the core antenna (LH1) and the peripheral antenna (LH2). The apoproteins of these antennas, encoded respectively by the genes pufBA and pucBA within and outside the photosynthetic gene cluster, respectively, exhibit conserved amino acid sequences and structural topologies suggesting they were derived from a shared ancestor. Here we present the structures of two photosynthetic complexes from Roseospirillum (Rss.) parvum 930I: an LH1-RC complex and a variant of the LH1 complex also encoded by pufBA that we designate as LH1'. The LH1-RC complex forms a closed elliptical structure consisting of 16 pairs of αβ-polypeptides that surrounds the RC. By contrast, the LH1' complex is a closed ring structure composed of 14 pairs of αβ-polypeptides, and it shows significant similarities to LH2 complexes both spectrally and structurally. Although LH2-like, the LH1' complex is larger than any known LH2 complexes, and genomic analyses of Rss. parvum revealed the absence of pucBA, genes that encode classical LH2 complexes. Characterization of the unique Rss. parvum photocomplexes not only underscores the diversity of such structures but also sheds new light on the evolution of light-harvesting complexes from phototrophic bacteria. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 339 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 296.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 60158MC ![]() 8zk2C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7382.300 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 7285.641 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: 化合物 | ChemComp-BCL / #4: 化合物 | ChemComp-CRT / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: LH1 prime complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 61.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 397127 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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