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- PDB-8zhs: Structure of Mbp-Bte1 fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zhs
タイトルStructure of Mbp-Bte1 fusion protein
要素
  • C-terminal Bte1
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,N-terminal Bte1
キーワードANTITOXIN / antibacterial toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Xu, J.H. / Chen, Z. / Gao, X.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2025
タイトル: A human gut bacterium antagonizes neighboring bacteria by altering their protein-folding ability.
著者: Bentley Lim / Jinghua Xu / Igor H Wierzbicki / Carlos G Gonzalez / Zhe Chen / David J Gonzalez / Xiang Gao / Andrew L Goodman /
要旨: Antagonistic interactions play a key role in determining microbial community dynamics. Here, we report that one of the most widespread contact-dependent effectors in human gut microbiomes, Bte1, ...Antagonistic interactions play a key role in determining microbial community dynamics. Here, we report that one of the most widespread contact-dependent effectors in human gut microbiomes, Bte1, directly targets the PpiD-YfgM periplasmic chaperone complex in related microbes. Structural, biochemical, and genetic characterization of this interaction reveals that Bte1 reverses the activity of the chaperone complex, promoting substrate aggregation and toxicity. Using Bacteroides, we show that Bte1 is active in the mammalian gut, conferring a fitness advantage to expressing strains. Recipient cells targeted by Bte1 exhibit sensitivity to membrane-compromising conditions, and human gut microbes can use this effector to exploit pathogen-induced inflammation in the gut. Further, Bte1 allelic variation in gut metagenomes provides evidence for an arms race between Bte1-encoding and immunity-encoding strains in humans. Together, these studies demonstrate that human gut microbes alter the protein-folding capacity of neighboring cells and suggest strategies for manipulating community dynamics.
履歴
登録2024年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,N-terminal Bte1
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,N-terminal Bte1
C: C-terminal Bte1
D: C-terminal Bte1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,82014
ポリマ－137,8994
非ポリマー92110
水7,530418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16360 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area50580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.175, 253.874, 56.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,N-terminal Bte1 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 55985.680 Da / 分子数: 2 / 変異: D108A/K109A/E198A/N199A/K265A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sequence reference of MBP for strain 'Acinetobacter baumannii' is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id P0AEX9.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, BF9343_1937 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q5LDT7
#2: タンパク質 C-terminal Bte1


分子量: 12963.899 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
遺伝子: BF9343_1937 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5LDT7
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.19 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% v/v 2-Propanol, 0.1 M BICINE pH 8.5 and 30% w/v PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL18U / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→42.13 Å / Num. obs: 55319 / % possible obs: 93.21 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 40.3 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 1.56
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Num. unique obs: 4190 / CC1/2: 0.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
Blu-Iceデータ収集
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→42.13 Å / SU ML: 0.2881 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.5905
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 2000 3.62 %
Rwork0.1876 53314 -
obs0.1895 55314 93.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9561 0 60 418 10039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00799845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.173513336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06361450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00841689
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.31473593
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.37531050.27252795X-RAY DIFFRACTION69.18
2.46-2.530.27621200.26733222X-RAY DIFFRACTION80.51
2.53-2.60.34111290.25113411X-RAY DIFFRACTION84.51
2.6-2.690.27781370.24793661X-RAY DIFFRACTION90.43
2.69-2.780.30761410.23723759X-RAY DIFFRACTION94.2
2.78-2.90.27411470.21883912X-RAY DIFFRACTION96.41
2.9-3.030.29271470.21453925X-RAY DIFFRACTION97.35
3.03-3.190.29461500.21334011X-RAY DIFFRACTION98.37
3.19-3.390.25511500.20233998X-RAY DIFFRACTION98.6
3.39-3.650.22841510.17924031X-RAY DIFFRACTION99.36
3.65-4.010.22931540.15984099X-RAY DIFFRACTION99.32
4.02-4.60.19341540.14934083X-RAY DIFFRACTION99.6
4.6-5.790.2031560.15874167X-RAY DIFFRACTION99.54
5.79-42.130.18991590.17494240X-RAY DIFFRACTION97.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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