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- PDB-8zh5: The Crystal Structure of the ROCK1 from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zh5
タイトルThe Crystal Structure of the ROCK1 from Biortus.
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of keratinocyte differentiation ...regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of keratinocyte differentiation / response to transforming growth factor beta / negative regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity / regulation of cell junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / negative regulation of bicellular tight junction assembly / bleb / regulation of synapse maturation / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / neuron projection arborization / bleb assembly / embryonic morphogenesis / leukocyte tethering or rolling / negative regulation of biomineral tissue development / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of stress fiber assembly / regulation of cell motility / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / regulation of establishment of cell polarity / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of synaptic vesicle endocytosis / motor neuron apoptotic process / RND3 GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of neuron differentiation / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / tau-protein kinase activity / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / mRNA destabilization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOH GTPase cycle / Rho protein signal transduction / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell adhesion / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / centriole / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of protein binding / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / tau protein binding / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of MAPK cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Golgi membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Wang, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of the ROCK1 from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Wang, J.
履歴
登録2024年5月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9551
ポリマ－47,9551
非ポリマー00
水1629
1
A: Rho-associated protein kinase 1

A: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,9102
ポリマ－95,9102
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area4090 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area36850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.283, 166.283, 64.503
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / ...Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / coiled-coil-containing protein kinase I / ROCK-I / p160 ROCK-1 / p160ROCK


分子量: 47955.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M MgAC2, 0.1M NaAC pH4.5, 8% PEG 8000, 1.0M NDSB-256

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→48.73 Å / Num. obs: 9205 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 15.2 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.7→4.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.917 / Num. unique obs: 2184

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.7→46.161 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 34.703 / SU ML: 0.465 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.606 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 444 4.837 %
Rwork0.2082 8736 -
all0.211 --
obs-9180 90.64 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 127.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.134 Å20 Å20 Å2
2---5.134 Å20 Å2
3---10.268 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→46.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3142 0 0 9 3151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0123216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.791.844337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.2931.7846903
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5345379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg2.826521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.0410571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg9.02910166
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0360.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02769
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.2653
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1760.22634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21553
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0710.21586
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1090.221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1540.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1280.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.71312.761528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.71312.761528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.52222.9311903
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.5222.9311904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.44513.0791688
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.44413.081689
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.22523.9372434
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.22423.9362435
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.544118.8853553
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other10.543118.8853554
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
3.7-3.7960.347390.3036370.3057410.9010.91791.22810.263
3.796-3.8990.315260.2776170.2796880.9120.93593.45930.242
3.899-4.0110.325260.2736040.2756910.9110.93691.17220.232
4.011-4.1340.285430.2385710.2416670.920.95892.0540.199
4.134-4.2680.255340.2375510.2386590.9630.95888.77090.198
4.268-4.4160.29210.1955440.1986190.9540.97291.27630.166
4.416-4.5820.283280.1945400.1996220.9490.97391.31830.159
4.582-4.7670.282220.1725080.1765770.9390.97991.85440.147
4.767-4.9760.219260.1824970.1845790.9710.97690.32810.156
4.976-5.2160.263230.1964680.1995340.9520.97591.94760.163
5.216-5.4940.314180.1834460.1885170.950.97889.74860.163
5.494-5.8220.303250.2214330.2255070.9050.96890.33530.185
5.822-6.2170.355180.2394050.2444650.9450.96290.96770.208
6.217-6.7050.216230.2233710.2224370.9510.97190.16020.204
6.705-7.330.207140.1953530.1964080.9780.97589.9510.18
7.33-8.1690.17120.1673260.1673800.9760.98288.94740.162
8.169-9.3840.168160.1822860.1813370.9820.97789.61420.181
9.384-11.3770.234120.1482450.1522860.9890.98889.86010.152
11.377-15.6210.15390.152020.152400.9830.98887.91670.154
15.621-46.1610.36190.371320.3691650.950.91985.45450.427

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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