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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8zdv | ||||||
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タイトル | The cryoEM structure of H5N8 HA in an auto inhibited state | ||||||
![]() | (Hemagglutinin) x 2 | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / Influenza / glycosylation / sialic acid | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Li, R. / Gao, J. / Wang, L. / Gui, M. / Xiang, Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Multivalent interactions between fully glycosylated influenza virus hemagglutinins mediated by glycans at distinct N-glycosylation sites. 著者: Ruofan Li / Jingjing Gao / Lin Wang / Miao Gui / Ye Xiang / ![]() ![]() 要旨: The hemagglutinin (HA) glycoprotein of influenza virus binds host cell receptors and mediates viral entry. Here we present cryo-EM structures of fully glycosylated HAs from H5N1 and H5N8 influenza ...The hemagglutinin (HA) glycoprotein of influenza virus binds host cell receptors and mediates viral entry. Here we present cryo-EM structures of fully glycosylated HAs from H5N1 and H5N8 influenza viruses. We find that the H5N1 HA can form filaments that comprise two head-to-head HA trimers. Multivalent interactions between the two HA trimers are mediated by glycans attached to N158. The distal Sia1-Gal2-NAG3 sugar moiety of N158 interacts with the receptor binding site on the opposing HA trimer. Additional interactions are observed between NAG3 and residues K222 and K193. The H5N8 HA lacks the N158 glycosylation site and does not form the filamentous structure. However, the H5N8 HA exhibits an auto-inhibition conformation, where the receptor binding site is occupied by the glycan chain attached to residue N169 from a neighboring protomer. These structures represent native HA-glycan interactions, which may closely mimic the receptor-HA interactions on the cell surface. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 275.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 223.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 60014MC ![]() 8zdwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37793.035 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The depositor states that 'For the sequence issues, we only have the GISAID ID: EPI_ISL_977513, since it is not uploaded to uniprot database.' 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HA / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 21995.514 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HA / 発現宿主: ![]() #3: 多糖 | タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1405.271 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 #4: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: H5N8 HA ectodomain / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||
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分子量 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: A/chicken/Czech_Republic/1566-1/2021 | ||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE | ||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | ||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 299040 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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