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- PDB-8z50: Crystal structure of the ASF1-H3T-H4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z50
タイトルCrystal structure of the ASF1-H3T-H4 complex
要素
  • Histone H3.1t
  • Histone H4
  • Histone chaperone ASF1A
キーワードNUCLEAR PROTEIN / ASF1 / histone / H3-H4 / H3T / H2A-H2B / Nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3.1t / Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xu, L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2024
タイトル: Structural insights into instability of the nucleosome driven by histone variant H3T.
著者: Hu, S. / Liu, Y. / Yang, Y. / Xu, L.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1A
B: Histone H3.1t
C: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5523
ポリマ－47,5523
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area15150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.940, 103.873, 85.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1 / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / CIA / hCIA


分子量: 20615.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y294
#2: タンパク質 Histone H3.1t / H3/t / H3t / H3/g / Histone H3.4


分子量: 15541.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3-4, H3FT, HIST3H3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16695
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4C16, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M Lithium chloride, 0.1 M MES pH 6.0, 10% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 11137 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 0.974 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 92323
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.8-2.857.60.5995530.9030.9740.2280.6420.918100
2.85-2.98.20.5595390.9210.9790.2040.5960.862100
2.9-2.968.70.4965620.9420.9850.1750.5270.913100
2.96-3.028.70.3845240.9550.9890.1360.4080.908100
3.02-3.088.70.3745720.9640.9910.1320.3980.907100
3.08-3.158.60.3235320.9710.9930.1150.3430.915100
3.15-3.238.50.2615510.9770.9940.0940.2780.914100
3.23-3.328.40.2275430.9860.9960.0820.2420.937100
3.32-3.427.90.2045510.9870.9970.0770.2190.973100
3.42-3.537.80.155470.990.9980.0570.1610.979100
3.53-3.658.80.1515470.9930.9980.0530.161.059100
3.65-3.88.70.1235580.9940.9990.0440.1311.017100
3.8-3.978.60.1135690.9960.9990.040.121.003100
3.97-4.188.50.0975470.9960.9990.0350.1031.052100
4.18-4.448.10.0835620.9970.9990.0310.0891.127100
4.44-4.7980.0755610.9960.9990.0280.081.061100
4.79-5.278.70.0715560.9970.9990.0250.0750.96699.8
5.27-6.038.50.0735610.9960.9990.0260.0770.936100
6.03-7.597.60.0655820.9960.9990.0250.070.902100
7.59-507.50.0576200.9960.9990.0220.0611.11899.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→32.96 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2548 573 5.28 %
Rwork0.2065 --
obs0.2092 10852 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→32.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2452 0 0 0 2452
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042499
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6213384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.472338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047383
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006439
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.080.33551370.26692504X-RAY DIFFRACTION98
3.08-3.530.27941280.23692559X-RAY DIFFRACTION100
3.53-4.440.23411450.18442579X-RAY DIFFRACTION100
4.44-32.960.23361630.18842637X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1299-0.6250.32254.31830.41113.0179-0.1335-0.06230.1549-0.07240.12670.1017-0.2301-0.1102-0.00970.081-0.0233-0.0140.2137-0.03920.1125-13.2715-32.909710.9067
24.68851.2795-0.49314.5720.25533.50650.15350.23160.5363-0.17170.06560.1605-0.5886-0.0378-0.1320.24120.00110.06890.1765-0.03730.269710.076-25.28342.5385
32.73131.5466-1.1851.9530.14083.97940.19980.50880.902-0.1624-0.19510.3235-0.7362-0.45910.04360.3425-0.00260.05040.33890.08510.44938.8592-21.93471.2445
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 153)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 60 through 133)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 24 through 100)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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