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- PDB-8z2u: Crystal structure of trehalose synthase mutamt E324D from Deinoco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z2u
タイトルCrystal structure of trehalose synthase mutamt E324D from Deinococcus radiodurans complexed with validoxylamine A (VAA)
要素maltose alpha-D-glucosyltransferase
キーワードISOMERASE / trehalose
機能・相同性
機能・相同性情報


maltose alpha-D-glucosyltransferase / maltose alpha-D-glucosyltransferase activity / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trehalose synthase/alpha-amylase, N-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VDM / maltose alpha-D-glucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ye, L.C. / Chen, S.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
National Science Council (NSC, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: J.Agric.Food Chem. / 年: 2024
タイトル: Structural and Mutational Analyses of Trehalose Synthase from Deinococcus radiodurans Reveal the Interconversion of Maltose-Trehalose Mechanism.
著者: Ye, L.C. / Chow, S.Y. / Chang, S.C. / Kuo, C.H. / Wang, Y.L. / Wei, Y.J. / Lee, G.C. / Liaw, S.H. / Chen, W.M. / Chen, S.C.
履歴
登録2024年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: maltose alpha-D-glucosyltransferase
B: maltose alpha-D-glucosyltransferase
C: maltose alpha-D-glucosyltransferase
D: maltose alpha-D-glucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,49416
ポリマ－259,8954
非ポリマー1,59912
水00
1
A: maltose alpha-D-glucosyltransferase
C: maltose alpha-D-glucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,7478
ポリマ－129,9482
非ポリマー7996
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area36640 Å2
手法PISA
2
B: maltose alpha-D-glucosyltransferase
D: maltose alpha-D-glucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,7478
ポリマ－129,9482
非ポリマー7996
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area36360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.731, 152.031, 153.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
maltose alpha-D-glucosyltransferase / Maltose alpha-D-glucosyltransferase


分子量: 64973.812 Da / 分子数: 4 / 変異: E324D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (strain ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / CCUG 27074 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / VKM B-1422 / R1) (放射線耐性)
株: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / CCUG 27074 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / VKM B-1422 / R1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: I3NX86, maltose alpha-D-glucosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-VDM / (1S,2S,3R,6S)-4-(HYDROXYMETHYL)-6-{[(1S,2S,3S,4R,5R)-2,3,4-TRIHYDROXY-5-(HYDROXYMETHYL)CYCLOHEXYL]AMINO}CYCLOHEX-4-ENE-1,2,3-TRIOL / VALIDOXYLAMINE / バリドキシルアミンA


分子量: 335.350 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H25NO8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M Potassium sodium tartrate tetrahydrate and 20 % w/v Polyethylene glycol 3,350 (pH7.4)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 63091 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 28.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.217 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.197 / Num. unique obs: 59975

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.14 Å / SU ML: 0.4194 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.3161
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2521 3054 4.85 %
Rwork0.1801 59971 -
obs0.1836 63025 90.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17612 0 100 0 17712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008818240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.036724864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05582592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01073280
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.05292508
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.950.36431250.27472750X-RAY DIFFRACTION91.44
2.95-30.37141560.26192733X-RAY DIFFRACTION91.66
3-3.050.35351390.2612714X-RAY DIFFRACTION91.77
3.05-3.110.31691350.25152734X-RAY DIFFRACTION91.66
3.11-3.160.38581510.23292746X-RAY DIFFRACTION91.53
3.16-3.230.32981320.22722741X-RAY DIFFRACTION91.12
3.23-3.30.27821100.21812749X-RAY DIFFRACTION91.31
3.3-3.380.33581150.22092758X-RAY DIFFRACTION90.83
3.38-3.460.30651410.20932706X-RAY DIFFRACTION90.81
3.46-3.550.26491430.19942726X-RAY DIFFRACTION90.71
3.55-3.660.24391290.17962733X-RAY DIFFRACTION90.83
3.66-3.780.22851560.16762718X-RAY DIFFRACTION90.81
3.78-3.910.22981410.16292718X-RAY DIFFRACTION90.36
3.91-4.070.24911430.15662718X-RAY DIFFRACTION90.34
4.07-4.250.21351290.14722724X-RAY DIFFRACTION89.86
4.25-4.470.18091740.13172683X-RAY DIFFRACTION90.13
4.48-4.750.21571410.13262720X-RAY DIFFRACTION89.57
4.75-5.120.1859970.13482734X-RAY DIFFRACTION89
5.12-5.630.21591400.1512741X-RAY DIFFRACTION89.06
5.63-6.440.21411630.14862666X-RAY DIFFRACTION87.83
6.44-8.080.23311320.16012708X-RAY DIFFRACTION87.28
8.08-29.140.18091620.15112751X-RAY DIFFRACTION85.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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