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- PDB-8z1f: Cryo-EM structure of human ELAC2-tRNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z1f
タイトルCryo-EM structure of human ELAC2-tRNA
要素
  • Homo sapiens mitochondrion pre-tRNA-Tyr
  • Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / endonuclease Zinc phosphodiesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNase Z / mitochondrial tRNA processing / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA 3'-end processing / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / tRNA 3'-end processing / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay ...tRNase Z / mitochondrial tRNA processing / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA 3'-end processing / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / tRNA 3'-end processing / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / tRNA processing in the nucleus / mitochondrial nucleoid / RNA endonuclease activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / Beta-lactamase superfamily domain / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / : / RNA / RNA (> 10) / Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Liu, Z.M. / Xue, C.Y.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / : 2024
タイトル: Structural insights into human ELAC2 as a tRNA 3' processing enzyme.
著者: Chenyang Xue / Junshan Tian / Yanhong Chen / Zhongmin Liu /
要旨: Human elaC ribonuclease Z 2 (ELAC2) removes the 3' trailer of precursor transfer ribonucleic acid (pre-tRNA). Mutations in ELAC2 are highly associated with the development of prostate cancer and ...Human elaC ribonuclease Z 2 (ELAC2) removes the 3' trailer of precursor transfer ribonucleic acid (pre-tRNA). Mutations in ELAC2 are highly associated with the development of prostate cancer and hypertrophic cardiomyopathy. However, the catalytic mechanism of ELAC2 remains unclear. We determined the cryogenic electron microscopy structures of human ELAC2 in various states, including the apo, pre-tRNA-bound and tRNA-bound states, which enabled us to identify the structural basis for its binding to pre-tRNA and cleavage of the 3' trailer. Notably, conformational rearrangement of the C-terminal helix was related to feeding of the 3' trailer into the cleavage site, possibly explaining why its mutations are associated with disease. We further used biochemical assays to analyse the structural effects of disease-related mutations of human ELAC2. Collectively, our data provide a comprehensive structural basis for how ELAC2 recruits pre-tRNA via its flexible arm domain and guides the 3' trailer of pre-tRNA into the active centre for cleavage by its C-terminal helix.
履歴
登録2024年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月25日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Homo sapiens mitochondrion pre-tRNA-Tyr
A: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2965
ポリマ-120,0712
非ポリマー2263
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: RNA鎖 Homo sapiens mitochondrion pre-tRNA-Tyr


分子量: 27722.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1851980260
#2: タンパク質 Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2 / ElaC homolog protein 2 / Heredity prostate cancer protein 2 / Ribonuclease Z 2 / RNase Z 2 / tRNA 3 ...ElaC homolog protein 2 / Heredity prostate cancer protein 2 / Ribonuclease Z 2 / RNase Z 2 / tRNA 3 endonuclease 2 / tRNase Z 2


分子量: 92348.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELAC2, HPC2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQ52, tRNase Z
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ELAC2-tRNACOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2tRNACOMPLEX#11SYNTHETIC
3ELAC2 proteinCOMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / : HEK293F
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34974 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026916
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4869695
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.7281646
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441148
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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