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- PDB-8z0e: Structure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 (GOT1) m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z0e
タイトルStructure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 (GOT1) mutant - P15R
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
キーワードTRANSFERASE / transaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / cysteine transaminase / phosphatidylserine decarboxylase activity / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / malate-aspartate shuttle / L-aspartate catabolic process / glycerol biosynthetic process ...Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / cysteine transaminase / phosphatidylserine decarboxylase activity / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / malate-aspartate shuttle / L-aspartate catabolic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / aspartate transaminase / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notch signaling pathway / gluconeogenesis / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Yang, X.W. / Cao, Z. / Zang, L. / Wang, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Stucrure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 GOT1 mutant - P15R
著者: Yang, X.W. / Cao, Z. / Zang, L. / Wang, N.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2134
ポリマ－92,7192
非ポリマー4942
水14,304794
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7570 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area30990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.952, 97.072, 97.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate ...cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Transaminase A


分子量: 46359.387 Da / 分子数: 2 / 変異: P15R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17174, aspartate transaminase, cysteine transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 794 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.38 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: 0.1M Bis Tris pH:6.4,22% PEG5000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月19日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→40.835 Å / Num. obs: 75962 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.82→1.82 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Num. unique obs: 11067

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
DIALSデータ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.82→40.835 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 23.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2108 3922 5.16 %
Rwork0.1679 --
obs0.1701 75962 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→40.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6508 0 32 794 7334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8029168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1273995
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049988
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8202-1.84240.28971260.24482610X-RAY DIFFRACTION99
1.8424-1.86570.32181250.23992564X-RAY DIFFRACTION99
1.8657-1.89030.27951370.23442540X-RAY DIFFRACTION99
1.8903-1.91620.29321460.23312560X-RAY DIFFRACTION99
1.9162-1.94350.27121400.22272539X-RAY DIFFRACTION99
1.9435-1.97250.2689990.22512578X-RAY DIFFRACTION99
1.9725-2.00340.24091010.19432636X-RAY DIFFRACTION100
2.0034-2.03620.23671390.18792558X-RAY DIFFRACTION100
2.0362-2.07130.23451210.19142603X-RAY DIFFRACTION100
2.0713-2.1090.24381510.18242558X-RAY DIFFRACTION100
2.109-2.14950.23531450.18252552X-RAY DIFFRACTION99
2.1495-2.19340.23971470.17282566X-RAY DIFFRACTION99
2.1934-2.24110.20881670.17172558X-RAY DIFFRACTION100
2.2411-2.29320.241230.17811987X-RAY DIFFRACTION77
2.2932-2.35060.24961460.17442589X-RAY DIFFRACTION100
2.3506-2.41410.21841860.17932554X-RAY DIFFRACTION100
2.4141-2.48520.26181470.17612576X-RAY DIFFRACTION100
2.4852-2.56540.23241840.17832566X-RAY DIFFRACTION100
2.5654-2.6570.21081560.17452590X-RAY DIFFRACTION100
2.657-2.76340.22281400.18042599X-RAY DIFFRACTION100
2.7634-2.88910.19661550.17682574X-RAY DIFFRACTION100
2.8891-3.04140.21111050.17592642X-RAY DIFFRACTION99
3.0414-3.23190.21311470.1792618X-RAY DIFFRACTION99
3.2319-3.48130.23381380.16462617X-RAY DIFFRACTION99
3.4813-3.83140.19741310.15412601X-RAY DIFFRACTION99
3.8314-4.38530.1753990.13532680X-RAY DIFFRACTION99
4.3853-5.52280.15891280.13192686X-RAY DIFFRACTION99
5.5228-40.8350.1611930.14322739X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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