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- PDB-8yvv: The Crystal Structure of BTK from Biortus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yvv
タイトルThe Crystal Structure of BTK from Biortus
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Serine/threonine-protein kinase / Stress response / Transcription / Transcription regulation / ATP-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to interleukin-7 / MyD88 deficiency (TLR2/4) / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of immunoglobulin production / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / B cell activation / negative regulation of B cell proliferation / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / phospholipase binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of phagocytosis / cell maturation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calcium-mediated signaling / apoptotic signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / G beta:gamma signalling through BTK / cellular response to reactive oxygen species / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / G alpha (12/13) signalling events / DAP12 signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / ER-Phagosome pathway / cytoplasmic vesicle / G alpha (q) signalling events / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / response to lipopolysaccharide / intracellular signal transduction / membrane raft / protein phosphorylation / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Pan, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of BTK from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Pan, W.
履歴
登録2024年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7279
ポリマ－62,3022
非ポリマー4257
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.686, 102.995, 117.543
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 395 - 658 / Label seq-ID: 2 - 265

Dom-ID
1
2

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase BTK / Agammaglobulinemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK / Bruton tyrosine kinase


分子量: 31150.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BTK, AGMX1, ATK, BPK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06187, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M LiCl2, 0.1M Tris pH8.0, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→34.33 Å / Num. obs: 27721 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.97 / Num. unique obs: 2516

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→32.976 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.266 / WRfactor Rwork: 0.209 / SU B: 8.051 / SU ML: 0.195 / Average fsc free: 0.945 / Average fsc work: 0.9639 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.343 / ESU R Free: 0.249 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 1368 4.945 %
Rwork0.2087 26296 -
all0.211 --
obs-27664 99.884 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 54.582 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.323 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.895 Å20 Å2
3---1.572 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→32.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4173 0 25 220 4418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0124298
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8211.6455777
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.2991.5619220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9435507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.526523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.47310801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg13.80610204
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.2614
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0090.21
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2827
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1730.23763
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.22088
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0730.22105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0880.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1120.210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1130.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1630.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3355.6932034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3345.6932034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7818.5172533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7818.522534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4256.052264
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4246.0512265
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0968.9263242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0958.9273243
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.2470.0714927
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.21368.9554898
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1020.057940
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.101820.0501
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.101820.0501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.25-2.3080.326950.30219080.30320040.920.93899.95010.302
2.308-2.3710.344940.26618530.2719470.9210.9511000.266
2.371-2.4390.336910.27118270.27419180.9380.9541000.271
2.439-2.5140.291870.25517530.25618410.9420.9699.94570.255
2.514-2.5960.323940.26217070.26518010.9290.9561000.262
2.596-2.6870.32980.25416240.25817230.930.95899.9420.254
2.687-2.7870.31740.23616110.23916850.9330.9631000.236
2.787-2.90.314990.23415440.23916430.9410.9641000.234
2.9-3.0280.263740.23514540.23615310.9560.96399.8040.235
3.028-3.1750.253790.2314180.23114970.9530.9681000.23
3.175-3.3450.283740.21613710.21914450.9480.971000.216
3.345-3.5450.292660.21612850.2213510.9560.9721000.216
3.545-3.7870.294590.20512010.20912610.9490.97599.92070.205
3.787-4.0860.245620.18811390.19112010.9680.9771000.188
4.086-4.4690.185420.16810590.16911030.9810.98299.81870.168
4.469-4.9850.209570.179480.17210060.9750.98199.90060.17
4.985-5.7340.292470.1938650.1989120.9560.9781000.193
5.734-6.9710.23370.2067440.2077820.980.97799.87210.206
6.971-9.6450.215260.1656030.1676290.9680.9821000.165
9.645-32.9760.298130.2143820.2174020.9580.96598.25870.214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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