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- PDB-8yv3: The heterotrimer structure of peptides derived from human collage... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yv3
タイトルThe heterotrimer structure of peptides derived from human collagen type I
要素
  • Collagen alpha-1(I) chain
  • Collagen alpha-2(I) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization ...collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / bone trabecula formation / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / collagen metabolic process / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / Platelet Adhesion to exposed collagen / collagen fibril organization / face morphogenesis / response to steroid hormone / odontogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / blood vessel development / bone mineralization / SMAD binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of cell-substrate adhesion / protein localization to nucleus / Rho protein signal transduction / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to retinoic acid / visual perception / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / secretory granule / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / cellular response to mechanical stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / protease binding / protein-macromolecule adaptor activity / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Collagen alpha-2(I) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Zhu, Y. / Yang, X. / Sun, F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The heterotrimer structure of peptides derived from human collagen type I
著者: Zhu, Y. / Yang, X. / Sun, F.
履歴
登録2024年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain
C: Collagen alpha-2(I) chain
D: Collagen alpha-1(I) chain
E: Collagen alpha-2(I) chain
F: Collagen alpha-2(I) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6436
ポリマ－17,6436
非ポリマー00
水5,513306
1
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain
C: Collagen alpha-2(I) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8223
ポリマ－8,8223
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area5690 Å2
手法PISA
2
D: Collagen alpha-1(I) chain
E: Collagen alpha-2(I) chain
F: Collagen alpha-2(I) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8223
ポリマ－8,8223
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6060 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area6090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.490, 33.043, 38.519
Angle α, β, γ (deg.)82.17, 77.73, 69.64
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 2933.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02452
#2: タンパク質・ペプチド
Collagen alpha-2(I) chain / Alpha-2 type I collagen


分子量: 2944.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08123
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate. 0.1 M Tris:HCI pH 8.5 25%(w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2024年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→30.91 Å / Num. obs: 11231 / % possible obs: 71.65 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 19.86
反射 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / Num. unique obs: 220 / CC1/2: 0.81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.68→30.91 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 27.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 530 4.72 %
Rwork0.1935 --
obs0.1954 11222 71.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→30.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1234 0 0 306 1540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7561714
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.037216
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.850.3815330.2796861X-RAY DIFFRACTION23
1.85-2.120.26971340.2162758X-RAY DIFFRACTION74
2.12-2.670.25521880.20143472X-RAY DIFFRACTION94
2.67-30.910.19871750.17533601X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3741-0.4980.08961.72630.38250.3868-0.05140.03810.0332-0.15450.0461-0.111-0.0680.1287-0.08880.00060.00860.03460.1140.03030.082238.129110.737419.4913
21.0141-0.9556-0.33626.48793.35142.5727-0.08460.0622-0.10440.14570.0616-0.13850.21130.3418-0.06960.10510.00140.0150.1481-0.0130.113448.3672-19.494410.4886
30.0755-0.3689-0.06672.33760.32620.0577-0.02320.3215-0.4999-0.39390.1937-0.04980.51550.1609-0.03860.31980.05340.0940.2489-0.04240.272152.5452-38.32851.0939
40.7584-0.822-0.48742.89960.97140.8698-0.0516-0.14450.00670.13250.11450.09350.0640.0961-0.08180.044-0.020.00330.0944-0.00550.068333.923121.673125.4016
51.539-2.3958-1.32124.94712.0261.1265-0.13060.1872-0.07530.02130.08090.1657-0.07080.0260.05030.06930.0274-0.01660.1016-0.00120.069740.992-6.077815.2785
62.5616-0.5969-1.58176.92332.72783.25650.25910.2078-0.0575-0.22770.0680.3509-0.3327-0.10330.14580.2392-0.0050.00190.11270.00480.103149.5285-24.74171.9294
76.795-1.441-1.53055.87181.90776.5553-0.0283-0.0083-0.2711-0.11420.0512-0.19070.1970.33040.03120.24220.0230.03360.1187-0.01280.096857.6878-34.5954-0.2027
81.1883-2.0839-0.91954.55531.77421.397-0.057-0.1556-0.0418-0.00850.1416-0.0146-0.06590.0367-0.09740.055-0.0016-0.01490.09160.03240.100232.497916.170423.5139
92.1107-3.6782-0.9277.62712.34160.84070.10770.18780.2616-0.44820.136-0.3627-0.30390.0994-0.16780.1319-0.05720.01390.1090.02610.107345.7306-6.339310.2265
100.9816-1.693-0.22384.35261.80151.4529-0.01490.03690.1078-0.83190.0356-0.41960.27650.1437-0.20730.2281-0.01750.07570.1916-0.01640.140753.6709-21.34715.8788
114.4461-4.581-2.25217.48171.55621.3517-0.0905-0.0897-0.0436-0.2181-0.1068-0.19830.24710.1581-0.18220.23080.0263-0.0260.1856-0.02830.083955.5201-34.11875.5078
120.1447-0.2988-0.07642.00761.2710.92810.0348-0.0006-0.03340.0578-0.21140.10610.1075-0.2117-0.19930.4647-0.07440.17510.1411-0.11930.016563.2229-24.07136.2331
131.1325-1.2378-0.43283.13810.90280.8187-0.08710.0967-0.0892-0.0073-0.09830.10010.08990.03460.00530.0601-0.0120.03530.0562-0.00950.067859.4067-5.654218.137
141.1519-1.75610.58636.8436-0.31750.38-0.1213-0.02740.06110.05990.1966-0.4114-0.01790.0359-0.07110.10020.0055-0.03040.0695-0.00810.083953.753314.054422.4652
152.4971-1.6372-0.78353.23430.3352.0174-0.04450.11150.40890.17520.1003-0.2969-0.325-0.0207-0.10520.0233-0.0437-0.0580.1160.01650.116542.234932.311427.0191
161.4821-1.7624-0.98553.72721.72911.47770.1630.12450.0135-0.1524-0.1104-0.01270.0857-0.05160.01980.12080.0119-0.03950.10490.00630.046159.6198-8.967513.431
171.8196-0.8326-0.63727.76092.44721.1837-0.1566-0.14590.07670.4997-0.03810.21660.22640.19010.00050.150.0276-0.00190.12660.01370.059445.461826.360931.1288
181.0605-0.6141-0.40943.76820.51560.7428-0.1462-0.0535-0.22420.07940.07620.37480.24570.09380.01580.62850.019-0.11920.12290.02190.28567.0021-26.88289.8216
192.2064-3.3059-1.49385.21622.00761.18590.19490.1736-0.0089-0.3424-0.24730.1683-0.1262-0.08250.04150.0981-0.0433-0.00290.1229-0.00660.116557.22750.901215.4837
202.2591-1.9972-0.72723.33511.57131.9654-0.2346-0.0072-0.2570.34180.28650.1308-0.0682-0.08590.03630.15240.00670.04350.11410.00860.113340.311427.782330.1689
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 15 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 16 through 25 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 26 through 29 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 10 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 11 through 21 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 22 through 26 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 27 through 30 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1 through 15 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 16 through 21 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 22 through 26 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 27 through 30 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 1 through 5 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 6 through 15 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 16 through 20 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 21 through 30 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'E' and (resid 1 through 21 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 22 through 30 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'F' and (resid 1 through 5 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'F' and (resid 6 through 21 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'F' and (resid 22 through 30 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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