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- PDB-8yti: Crystal Structure of Nucleosome-H1x Linker Histone Assembly (stic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yti
タイトルCrystal Structure of Nucleosome-H1x Linker Histone Assembly (sticky-169a DNA fragment)
要素
  • (DNA (169-MER)) x 2
  • Histone H1x
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / linker histone / nucleosome binding / chromatin structure / chromatin compaction / histone variants / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / lipopolysaccharide binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / gene expression / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / nucleolus / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H1.10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Adhireksan, Z. / Qiuye, B. / Padavattan, S. / Davey, C.A.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Linker Histones Associate Heterogeneously with Nucleosomes in the Condensed State
著者: Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Qiuye, B. / Lee, P.L. / Padavattan, S. / Davey, C.A.
履歴
登録2024年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2024年4月3日ID: 7XX7
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (169-MER)
J: DNA (169-MER)
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: DNA (169-MER)
T: DNA (169-MER)
U: Histone H1x
V: Histone H1x
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)476,17290
ポリマ－473,49122
非ポリマー2,68068
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.852, 102.111, 216.179
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.337, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 5種, 18分子 AEKOBFLPCGMQDHNRUV

#1: タンパク質
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質
Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14165.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質
Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Histone H1x


分子量: 22543.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1FX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92522

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 ISJT

#5: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 52173.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 52164.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 4種, 225分子

#8: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 40-45 mM CaCl2, 25 mM KCl, 10 mM Na-acetate (pH 4.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→92.22 Å / Num. obs: 124272 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / Num. unique obs: 17749 / CC1/2: 0.521

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→92.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 18.389 / SU ML: 0.347 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.98 / ESU R Free: 0.349 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 2402 1.933 %
Rwork0.2096 121849 -
all0.211 --
obs-124251 99.562 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 88.021 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.576 Å2-0 Å20.622 Å2
2---1.286 Å20 Å2
3---3.634 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→92.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14012 13846 68 157 28083
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01229724
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01821966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.39142984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3342.08751100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.59851745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.68418.633812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.796152795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.47915195
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.23870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0223817
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026626
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.25625
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2130.222503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2040.212507
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.211127
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2612
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0690.233
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2030.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2850.252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2710.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2330.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1520.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1927.477034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1917.477033
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4811.1838761
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.4811.1848762
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.92910.30422690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.92910.30422691
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.63715.46834223
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.63715.46834224
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.57399.62437800
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other10.56799.61837786
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.770.41770.3778759X-RAY DIFFRACTION97.4057
2.77-2.8460.391870.3548619X-RAY DIFFRACTION98.3032
2.846-2.9290.3842060.3298387X-RAY DIFFRACTION98.6001
2.929-3.0190.3452060.3018216X-RAY DIFFRACTION99.7631
3.019-3.1180.2981810.2698024X-RAY DIFFRACTION100
3.118-3.2270.3051450.2577766X-RAY DIFFRACTION99.9874
3.227-3.3490.2611420.2367498X-RAY DIFFRACTION99.9738
3.349-3.4860.281390.2237284X-RAY DIFFRACTION100
3.486-3.640.2771230.2116961X-RAY DIFFRACTION99.9859
3.64-3.8180.255800.2056660X-RAY DIFFRACTION100
3.818-4.0250.2591200.1976336X-RAY DIFFRACTION100
4.025-4.2690.2511090.1915999X-RAY DIFFRACTION100
4.269-4.5630.2591120.1745630X-RAY DIFFRACTION100
4.563-4.9290.23860.1855244X-RAY DIFFRACTION99.9812
4.929-5.3990.252910.1884867X-RAY DIFFRACTION100
5.399-6.0350.258850.1914373X-RAY DIFFRACTION99.9776
6.035-6.9680.258830.1873901X-RAY DIFFRACTION100
6.968-8.5320.199720.1663287X-RAY DIFFRACTION100
8.532-12.0570.207370.1442573X-RAY DIFFRACTION100
12.057-92.220.18210.1861465X-RAY DIFFRACTION99.4645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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