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- PDB-8ytf: Crystal structures of human IRF2BP2 RING domain in complex with V... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ytf
タイトルCrystal structures of human IRF2BP2 RING domain in complex with VGLL4 peptide
要素
  • Interferon regulatory factor 2-binding protein 2
  • Transcription cofactor vestigial-like protein 4
キーワードTRANSCRIPTION / IRF2BP2 / RING domain / VGLL4
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / immature B cell differentiation / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of hippo signaling / transcription coactivator binding / negative regulation of cell growth / positive regulation of protein catabolic process / transcription corepressor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II ...negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / immature B cell differentiation / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of hippo signaling / transcription coactivator binding / negative regulation of cell growth / positive regulation of protein catabolic process / transcription corepressor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription cofactor vestigial-like protein 4 / Transcription cofactor vestigial-like protein 4 / TDU repeat / Interferon regulatory factor 2-binding protein 1 & 2, zinc finger / Interferon regulatory factor 2-binding protein 1/2, C3HC4-type RING finger superfamily / Interferon regulatory factor 2-binding protein zinc finger / Short repeats in human TONDU, fly vestigial and other proteins.
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription cofactor vestigial-like protein 4 / Interferon regulatory factor 2-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Wang, G.C. / Ding, J.P.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
Chinese Academy of SciencesXDB37030305 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2024
タイトル: IRF2BP2 binds to a conserved RxSVI motif of protein partners and regulates megakaryocytic differentiation.
著者: Wang, G. / Lu, T. / Zhang, L. / Ding, J.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon regulatory factor 2-binding protein 2
B: Transcription cofactor vestigial-like protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9105
ポリマ-9,7142
非ポリマー1963
2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.372, 43.209, 55.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Interferon regulatory factor 2-binding protein 2 / IRF-2-binding protein 2 / IRF-2BP2


分子量: 8867.110 Da / 分子数: 1 / 断片: RING domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF2BP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z5L9
#2: タンパク質・ペプチド Transcription cofactor vestigial-like protein 4 / Vgl-4


分子量: 847.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14135
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% 2-proponal, 0.1 M MES (pH 6.0) and 20% (w/v) PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9752 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9752 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→50 Å / Num. obs: 11169 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 12.6 % / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.695 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 141058
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.59-1.6212.30.3274830.9750.9940.0940.3410.56792.9
1.62-1.6512.80.2825260.9810.9950.0790.2930.54795.1
1.65-1.6812.70.2745390.9840.9960.0780.2850.53696.8
1.68-1.7112.80.2425330.9880.9970.0690.2520.56398.3
1.71-1.7513.20.2085580.9920.9980.0590.2160.59498.2
1.75-1.7912.90.1895450.9910.9980.0530.1960.62599.8
1.79-1.84130.185480.9920.9980.0510.1870.61499.6
1.84-1.8912.70.1575560.9940.9980.0450.1640.63899.6
1.89-1.94120.1385650.9940.9980.0410.1440.66499.8
1.94-211.50.1355520.9950.9990.0410.1410.68999.8
2-2.0713.30.1255640.9960.9990.0350.130.725100
2.07-2.1613.40.125590.9960.9990.0330.1240.732100
2.16-2.2613.30.15550.9970.9990.0280.1040.73499.8
2.26-2.3813.10.0945700.9970.9990.0270.0980.75699.8
2.38-2.5212.80.0795620.9980.9990.0220.0820.758100
2.52-2.7212.10.0745750.9980.9990.0220.0770.756100
2.72-2.9911.90.0715650.9970.9990.0210.0740.82199.1
2.99-3.4313.20.065820.99910.0170.0620.821100
3.43-4.3212.60.0545950.99810.0160.0570.879100
4.32-5011.30.0516370.99910.0150.0530.8398.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.59→23.43 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 15.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1727 519 4.7 %
Rwork0.1527 --
obs0.1536 11054 98.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→23.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数646 0 3 128 777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007662
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.064900
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.29189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057102
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.750.17951370.13982448X-RAY DIFFRACTION95
1.75-2.010.1631270.13322620X-RAY DIFFRACTION99
2.01-2.530.17671350.15072661X-RAY DIFFRACTION100
2.53-23.430.17181200.1642806X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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