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- PDB-8ysz: Cryo-EM structure of the complex IR with three IGF-II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ysz
タイトルCryo-EM structure of the complex IR with three IGF-II
要素
  • Insulin-like growth factor II
  • Isoform Short of Insulin receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Insurlin receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / regulation of muscle cell differentiation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / regulation of female gonad development / positive regulation of organ growth / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding ...embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / regulation of muscle cell differentiation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / regulation of female gonad development / positive regulation of organ growth / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / genomic imprinting / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / positive regulation of multicellular organism growth / exocrine pancreas development / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / insulin binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of cell division / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / insulin receptor substrate binding / protein kinase activator activity / epidermis development / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / embryonic placenta development / SHC-related events triggered by IGF1R / heart morphogenesis / transport across blood-brain barrier / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / striated muscle cell differentiation / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / receptor-mediated endocytosis / platelet alpha granule lumen / positive regulation of glycolytic process / protein serine/threonine kinase activator activity / animal organ morphogenesis / positive regulation of D-glucose import / learning / insulin receptor binding / growth factor activity / receptor protein-tyrosine kinase / hormone activity / caveola / cellular response to growth factor stimulus / receptor internalization / memory / male gonad development / integrin binding / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / osteoblast differentiation / insulin receptor signaling pathway / late endosome / glucose homeostasis / Platelet degranulation / amyloid-beta binding / protein autophosphorylation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / in utero embryonic development / endosome membrane / lysosome / receptor complex / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / axon / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / symbiont entry into host cell / regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Insulin-like growth factor / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family ...Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Insulin-like growth factor / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 2 / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Xi, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the complex IR with three IGF-II
著者: Xi, Z.
履歴
登録2024年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Insulin-like growth factor II
A: Isoform Short of Insulin receptor
B: Isoform Short of Insulin receptor
C: Insulin-like growth factor II
E: Insulin-like growth factor II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,1695
ポリマ－371,1695
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor II / IGF-II


分子量: 20170.398 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01344
#2: タンパク質 Isoform Short of Insulin receptor


分子量: 155329.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06213
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The complex of IR with three IGF-II / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85111 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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