[日本語] English
万見
- PDB-8yre: Crystal structure of Arabidopsis VTC1-KJC2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yre
タイトルCrystal structure of Arabidopsis VTC1-KJC2
要素
  • ADP-glucose pyrophosphorylase family protein
  • Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / nucleotide sugar / oligomerization / allostery / VTC1 / KJC2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of L-ascorbic acid biosynthetic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase / mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / cellulose biosynthetic process / response to ammonium ion / GDP-mannose biosynthetic process / response to ozone / response to jasmonic acid / biosynthetic process ...regulation of L-ascorbic acid biosynthetic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase / mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / cellulose biosynthetic process / response to ammonium ion / GDP-mannose biosynthetic process / response to ozone / response to jasmonic acid / biosynthetic process / response to salt stress / response to heat / defense response to bacterium / GTP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mannose-1-phosphate guanyltransferase, N-terminal domain / : / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-glucose pyrophosphorylase family protein / Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Zhang, C. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Not funded 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insight into the regulation of GDP-mannose pyrophosphorylase activity of Arabidopsis KJC2-VTC1 complex
著者: Zhang, C. / Liu, L.
履歴
登録2024年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADP-glucose pyrophosphorylase family protein
B: ADP-glucose pyrophosphorylase family protein
C: ADP-glucose pyrophosphorylase family protein
D: Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
E: Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
F: Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,99418
ポリマ－253,8416
非ポリマー1,15312
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)158.268, 134.987, 168.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 ADP-glucose pyrophosphorylase family protein


分子量: 44988.461 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: KJC2, At2g04650, F28I8.31, F28I8_31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F4IFA4
#2: タンパク質 Mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1 / GDP-mannose pyrophosphorylase 1 / Protein CYTOKINESIS DEFECTIVE 1 / Protein EMBRYO DEFECTIVE 101 / ...GDP-mannose pyrophosphorylase 1 / Protein CYTOKINESIS DEFECTIVE 1 / Protein EMBRYO DEFECTIVE 101 / Protein HYPERSENSITIVE TO AMMONIUM ION 1 / Protein SENSITIVE TO OZONE 1 / Protein VITAMIN C DEFECTIVE 1


分子量: 39625.184 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CYT1, EMB101, GMP1, HSN1, SOZ1, VTC1, At2g39770, T5I7.7
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O22287, mannose-1-phosphate guanylyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: ammonium sulphate, Bis-Tris propane, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.54→149.92 Å / Num. obs: 37074 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rpim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3.54→3.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.616 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 5264 / CC1/2: 0.768 / Rpim(I) all: 0.467

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.54→149.92 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 319.39 / 位相誤差: 38.04 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2952 1918 5.34 %
Rwork0.2608 --
obs0.2638 37069 96.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.54→149.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17135 0 60 2 17197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00317527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56223780
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3186488
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0482768
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043014
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.54-3.630.32461590.32462582X-RAY DIFFRACTION94
3.63-3.730.34571310.32132259X-RAY DIFFRACTION82
3.73-3.840.30681590.30682560X-RAY DIFFRACTION94
3.84-3.960.3634990.31371674X-RAY DIFFRACTION61
3.96-4.110.33651200.30222626X-RAY DIFFRACTION96
4.11-4.270.33861270.28622595X-RAY DIFFRACTION95
4.27-4.460.30261330.26982579X-RAY DIFFRACTION95
4.46-4.70.31611340.25862623X-RAY DIFFRACTION95
4.7-4.990.25471610.25472576X-RAY DIFFRACTION94
4.99-5.380.29531290.26652603X-RAY DIFFRACTION95
5.38-5.920.33991260.27732609X-RAY DIFFRACTION95
5.92-6.780.33241300.28442641X-RAY DIFFRACTION95
6.78-8.540.30111470.23112610X-RAY DIFFRACTION94
8.54-149.920.25521620.19972615X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.7016 Å / Origin y: -31.6623 Å / Origin z: 35.7332 Å
111213212223313233
T0.5464 Å20.0403 Å2-0.0667 Å2-0.9514 Å20.034 Å2--0.8298 Å2
L0.6039 °2-0.0146 °20.0628 °2-0.7109 °20.1185 °2--0.4541 °2
S0.0121 Å °0.0093 Å °-0.1018 Å °0.3724 Å °0.0468 Å °-0.1192 Å °0.1203 Å °0.0365 Å °-0.0525 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る