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- PDB-8yn0: Crystal structure of NRG1C in complex with EDS1-SAG101-(ADPr-ATP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yn0
タイトルCrystal structure of NRG1C in complex with EDS1-SAG101-(ADPr-ATP)
要素
  • Probable disease resistance protein At5g66890
  • Protein EDS1
  • Senescence-associated carboxylesterase 101
キーワードPLANT PROTEIN/HYDROLASE / EDS1 / SAG101 / ATP-ADPR / NRG1C / PLANT PROTEIN / PLANT PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of defense response to oomycetes / positive regulation of leaf senescence / aerenchyma formation / EDS1 disease-resistance complex / leaf abscission / systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / systemic acquired resistance / plant-type hypersensitive response / defense response to other organism / response to singlet oxygen ...positive regulation of defense response to oomycetes / positive regulation of leaf senescence / aerenchyma formation / EDS1 disease-resistance complex / leaf abscission / systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / systemic acquired resistance / plant-type hypersensitive response / defense response to other organism / response to singlet oxygen / positive regulation of defense response to bacterium / lipase activity / carboxylesterase / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / carboxylesterase activity / carboxylic ester hydrolase activity / lipid catabolic process / positive regulation of defense response to virus by host / chloroplast / lipid metabolic process / defense response to Gram-negative bacterium / response to hypoxia / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Senescence-associated carboxylesterase 101-like / EDS1, EP domain / EDS1-like / Enhanced disease susceptibility 1 protein EP domain / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeat domain superfamily ...Senescence-associated carboxylesterase 101-like / EDS1, EP domain / EDS1-like / Enhanced disease susceptibility 1 protein EP domain / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Senescence-associated carboxylesterase 101 / Probable disease resistance protein At5g66890 / Protein EDS1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Huang, S. / Xiao, Y. / Chai, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Balanced plant helper NLR activation by a modified host protein complex.
著者: Shijia Huang / Junli Wang / Ridan Song / Aolin Jia / Yu Xiao / Yue Sun / Lin Wang / Dennis Mahr / Zhongshou Wu / Zhifu Han / Xin Li / Jane E Parker / Jijie Chai /
要旨: Nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) receptors play crucial roles in plant immunity by sensing pathogen effectors. In Arabidopsis, certain sensor NLRs function as NADases to catalyse the ...Nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) receptors play crucial roles in plant immunity by sensing pathogen effectors. In Arabidopsis, certain sensor NLRs function as NADases to catalyse the production of second messengers, which can be recognized by enhanced disease susceptibility 1 (EDS1) with its partner senescence-associated gene 101 (SAG101), to activate helper NLR N requirement gene 1 (NRG1). A cryoelectron microscopy structure shows that second-messenger-activated EDS1-SAG101 mainly contacts the leucine-rich repeat domain of NRG1A to mediate the formation of an induced EDS1-SAG101-NRG1A complex. Structural comparisons show that binding of a second messenger induces conformational changes in EDS1-SAG101, which are recognized by NRG1A, leading to its allosteric activation. We further show that an inhibitory NRG1 family member, NRG1C, efficiently outcompetes NRG1A for binding to second-messenger-activated EDS1-SAG101. These findings uncover mechanisms for NRG1A activation through its recognition of a modified host EDS1-SAG101 complex, and NRG1A inhibition by NRG1C through sequestration of the activated EDS1-SAG101, thus shedding light on the activation and constraint of a central plant immune response system.
履歴
登録2024年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein EDS1
E: Senescence-associated carboxylesterase 101
C: Senescence-associated carboxylesterase 101
H: Probable disease resistance protein At5g66890
A: Protein EDS1
D: Probable disease resistance protein At5g66890
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,57010
ポリマ－361,4376
非ポリマー2,1334
水12,683704
1
B: Protein EDS1
E: Senescence-associated carboxylesterase 101
H: Probable disease resistance protein At5g66890
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,7855
ポリマ－180,7183
非ポリマー1,0662
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area65790 Å2
手法PISA
2
C: Senescence-associated carboxylesterase 101
A: Protein EDS1
D: Probable disease resistance protein At5g66890
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,7855
ポリマ－180,7183
非ポリマー1,0662
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9780 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area65750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.521, 154.914, 171.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 BAECHD

#1: タンパク質 Protein EDS1 / Enhanced disease susceptibility 1


分子量: 71093.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: EDS1, EDS1-90, EDS1A, At3g48090, T17F15.40
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9SU72
#2: タンパク質 Senescence-associated carboxylesterase 101


分子量: 62022.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SAG101, At5g14930, F2G14.50
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q4F883, carboxylesterase
#3: タンパク質 Probable disease resistance protein At5g66890


分子量: 47602.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g66890, MUD21.15
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9FKZ2

-
非ポリマー , 3種, 708分子

#4: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 704 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5% v/v (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M HEPES pH 7.5, 10 % w/v Polyethylene glycol 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 159460 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3 % / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.49→2.54 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 7943 / Rrim(I) all: 0.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.49→39.77 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 1990 1.25 %
Rwork0.1986 --
obs0.1991 158980 95.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→39.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25204 0 132 704 26040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0125880
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.44934961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5083427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0693854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.550.33211310.286310454X-RAY DIFFRACTION89
2.55-2.620.30281430.263811267X-RAY DIFFRACTION96
2.62-2.70.30051480.253311200X-RAY DIFFRACTION96
2.7-2.790.26931400.242511268X-RAY DIFFRACTION96
2.79-2.880.32121390.246211255X-RAY DIFFRACTION96
2.88-30.25631450.230111356X-RAY DIFFRACTION97
3-3.140.27441460.225311359X-RAY DIFFRACTION97
3.14-3.30.25131510.224311351X-RAY DIFFRACTION97
3.3-3.510.23831400.207811412X-RAY DIFFRACTION97
3.51-3.780.24141410.191811364X-RAY DIFFRACTION97
3.78-4.160.24971380.177411396X-RAY DIFFRACTION97
4.16-4.760.18221460.160711264X-RAY DIFFRACTION96
4.76-5.990.19961450.177911257X-RAY DIFFRACTION95
5.99-39.770.20971370.172310787X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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