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- PDB-8yjs: Structure of the human endogenous PCNA-FEN1 complex - State E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yjs
タイトルStructure of the human endogenous PCNA-FEN1 complex - State E
要素
  • 5 prime flap DNA
  • Flap endonuclease 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • downstream DNA
  • parent strand DNA
  • upstream DNA
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Flap endonuclease 1 / endogenous DNA / PCNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina ...flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / MutLalpha complex binding / PCNA complex / DNA replication, removal of RNA primer / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Removal of the Flap Intermediate / UV protection / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / 5'-3' exonuclease activity / replisome / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to L-glutamate / exonuclease activity / response to dexamethasone / histone acetyltransferase binding / Early Phase of HIV Life Cycle / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / DNA polymerase processivity factor activity / nuclear replication fork / replication fork processing / SUMOylation of DNA replication proteins / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / estrous cycle / mismatch repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / translesion synthesis / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / liver regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA repair / replication fork / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / male germ cell nucleus / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / receptor tyrosine kinase binding / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to xenobiotic stimulus / Dual Incision in GG-NER / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / cellular response to hydrogen peroxide / memory / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / response to estradiol / double-strand break repair / manganese ion binding / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / heart development / chromatin organization / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / DNA repair / chromatin binding / centrosome / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / PIN-like domain superfamily / :
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA sliding clamp PCNA / Flap endonuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Tian, Y. / Gao, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2025
タイトル: Structural insight into Okazaki fragment maturation mediated by PCNA-bound FEN1 and RNaseH2.
著者: Yuhui Tian / Ningning Li / Qing Li / Ning Gao /
要旨: PCNA is a master coordinator of many DNA-metabolic events. During DNA replication, the maturation of Okazaki fragments involves at least four DNA enzymes, all of which contain PCNA-interacting motifs. ...PCNA is a master coordinator of many DNA-metabolic events. During DNA replication, the maturation of Okazaki fragments involves at least four DNA enzymes, all of which contain PCNA-interacting motifs. However, the temporal relationships and functional modulations between these PCNA-binding proteins are unclear. Here, we developed a strategy to purify endogenous PCNA-containing complexes from native chromatin, and characterized their structures using cryo-EM. Two structurally resolved classes (PCNA-FEN1 and PCNA-FEN1-RNaseH2 complexes) have captured a series of 3D snapshots for the primer-removal steps of Okazaki fragment maturation. These structures show that product release from FEN1 is a rate-liming step. Furthermore, both FEN1 and RNaseH2 undergo continuous conformational changes on PCNA that result in constant fluctuations in the bending angle of substrate DNA at the nick site, implying that these enzymes could regulate each other through conformational modulation of the bound DNA. The structures of the PCNA-FEN1-RNaseH2 complex confirm the toolbelt function of PCNA and suggests a potential unrecognized role of RNaseH2, as a dsDNA binding protein, in promoting the 5'-flap cleaving activity of FEN1.
履歴
登録2024年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Flap endonuclease 1
B: Proliferating cell nuclear antigen
A: Proliferating cell nuclear antigen
J: upstream DNA
E: parent strand DNA
F: downstream DNA
H: 5 prime flap DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,9908
ポリマ－147,9908
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 CBAD

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質 Flap endonuclease 1 / FEN-1 / DNase IV / Flap structure-specific endonuclease 1 / Maturation factor 1 / MF1 / hFEN-1


分子量: 42661.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P39748, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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DNA鎖 , 4種, 4分子 JEFH

#3: DNA鎖 upstream DNA


分子量: 5797.804 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 parent strand DNA


分子量: 8893.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 downstream DNA


分子量: 3382.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 5 prime flap DNA


分子量: 867.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: endogenous state E PCNA-DNA-FEN1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78778 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00610154
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.00913963
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.5991787
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0591607
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081587

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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