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- PDB-8yim: Crystal Structure of Human Rab23 in complex with GMPPNP (1.35 Ang... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yim
タイトルCrystal Structure of Human Rab23 in complex with GMPPNP (1.35 Angstroms Resolution)
要素Ras-related protein Rab-23
キーワードHYDROLASE / Small GTPase Rossmann Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


craniofacial suture morphogenesis / RAB geranylgeranylation / GTP metabolic process / negative regulation of protein import into nucleus / autophagosome assembly / cilium assembly / cellular defense response / phagocytic vesicle / endomembrane system / autophagosome ...craniofacial suture morphogenesis / RAB geranylgeranylation / GTP metabolic process / negative regulation of protein import into nucleus / autophagosome assembly / cilium assembly / cellular defense response / phagocytic vesicle / endomembrane system / autophagosome / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / phagocytic vesicle membrane / cell junction / endosome membrane / ciliary basal body / cilium / GTPase activity / centrosome / GTP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ras-related protein Rab-23 / : / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Chau, Y.Y. / Liang, H. / Aik, W.S.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Other privateHKBU Faculty of Science Seed Money 香港
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for Rab23 activation and a loss-of-function mutation in Carpenter syndrome.
著者: Chau, Y.Y. / Liang, H. / Tung, W.L. / Hor, C.H.H. / Aik, W.S.
履歴
登録2024年2月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22025年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6363
ポリマ－19,0901
非ポリマー5472
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area7860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.523, 60.523, 93.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-486-

HOH

21A-492-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-23


分子量: 19089.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Truncated to residues 7-172 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB23, HSPC137 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULC3
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Imidazole pH 8.0, 0.2M NaCl, 0.4M sodium phosphate monobasic/1.6M potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→22.88 Å / Num. obs: 44414 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 1.37 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 2.087 / Num. unique obs: 2185 / CC1/2: 0.724 / Rpim(I) all: 0.862 / Rrim(I) all: 2.26 / Χ2: 0.52

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
CrysalisProデータスケーリング
CrysalisProデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→22.88 Å / SU ML: 0.111 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.5251
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1794 2354 5.31 %
Rwork0.1496 42015 -
obs0.1513 44369 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→22.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1242 0 33 193 1468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00271348
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68051831
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0648212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2101516
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.380.23481610.18982438X-RAY DIFFRACTION100
1.38-1.410.19611520.17432424X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.440.20091320.15672434X-RAY DIFFRACTION100
1.44-1.480.20091300.14232438X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.520.20451230.13462451X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.560.1625950.132476X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.610.17271410.12662417X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.670.16111180.12812492X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.740.18251440.12752453X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.810.17841230.1352459X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.910.16931460.13912447X-RAY DIFFRACTION100
1.91-2.030.16371320.13532500X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.190.16251410.13752468X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.410.16841220.14772490X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.750.19471650.1642487X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.470.1821400.16532523X-RAY DIFFRACTION100
3.47-22.880.17531890.15922618X-RAY DIFFRACTION99.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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