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- PDB-8yi6: BesA wild-type from Streptomyces cattleyicolor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yi6
タイトルBesA wild-type from Streptomyces cattleyicolor
要素L-propargylglycine--L-glutamate ligase
キーワードLIGASE / ATP-grasp protein superfamily / amino acid-ligase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


L-propargylglycine--L-glutamate ligase activity / L-beta-ethynylserine biosynthetic process / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / antibiotic biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pre ATP-grasp domain / PGM1 C-terminal domain / PGM1 C-terminal domain / Pre ATP-grasp domain / ATP-grasp fold, PylC-type / ATP-grasp domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / L-propargylglycine--L-glutamate ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptantibioticus cattleyicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Fujishiro, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H04542 日本
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure-guided understanding enzymatic mechanism and substrate specificity of ATP-dependent alkyne-containing dipeptide synthetase BesA
著者: Otsuka, H. / Gouda, A. / Fujishiro, T.
履歴
登録2024年2月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-propargylglycine--L-glutamate ligase
B: L-propargylglycine--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,6174
ポリマ－103,3462
非ポリマー2702
水00
1
A: L-propargylglycine--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8082
ポリマ－51,6731
非ポリマー1351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L-propargylglycine--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8082
ポリマ－51,6731
非ポリマー1351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.680, 138.680, 144.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 L-propargylglycine--L-glutamate ligase


分子量: 51673.223 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptantibioticus cattleyicolor (バクテリア)
遺伝子: besA, SCATT_p06910 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
参照: UniProt: G8XHD8, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE / アデニン


分子量: 135.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 50% (v/v) PEG 400, 0.1 M sodium acetate, 5 mM ATP, 4 mM L-glutamic acid, 4 mM L-propargylglycine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 2.7 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月2日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→46.45 Å / Num. obs: 16959 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 13.32
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
3.6-3.71.74513110.7191.8551
3.7-3.81.19611700.7521.2711
3.8-3.90.83910540.880.8921
3.9-40.6069590.9260.6441
4-60.18386210.9920.1951
6-100.04529620.9990.0471
10-46.450.0398820.9980.0421

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→46.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 113.35 / SU ML: 0.702 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.701 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29012 848 5 %RANDOM
Rwork0.23897 ---
obs0.24158 16111 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 170.526 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.17 Å2-0 Å2-0 Å2
2--6.17 Å20 Å2
3----12.34 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.6→46.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6990 0 20 0 7010
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0127136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.961.8499680
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.115914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.759598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.8101142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.21090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it14.17612.1843662
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it22.36921.894574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it17.32713.2263474
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined37.065153.7529674
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.449 61 -
Rwork0.416 1165 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.50190.39880.84421.72110.79771.8901-0.03960.0455-0.2607-0.28230.2876-0.2709-0.25770.1382-0.24810.0934-0.057-0.02440.1022-0.23041.0376-0.6612-37.3229-23.2682
20.8841-0.45211.47381.4979-1.13062.6156-0.2342-0.4459-0.1250.07490.193-0.1893-0.4198-0.74840.04120.09640.164-0.00590.30380.11360.80471.8864-33.948224.8701
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 138
2X-RAY DIFFRACTION1A139 - 226
3X-RAY DIFFRACTION1A227 - 277
4X-RAY DIFFRACTION1A278 - 350
5X-RAY DIFFRACTION1A351 - 462
6X-RAY DIFFRACTION2B5 - 138
7X-RAY DIFFRACTION2B139 - 189
8X-RAY DIFFRACTION2B190 - 277
9X-RAY DIFFRACTION2B278 - 350
10X-RAY DIFFRACTION2B351 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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