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- PDB-8yhl: The Crystal Structure of Tgf-Beta Type I Receptor (Alk5) from Biortus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yhl
タイトルThe Crystal Structure of Tgf-Beta Type I Receptor (Alk5) from Biortus
要素TGF-beta receptor type-1
キーワードTRANSFERASE / Serine/threonine-protein kinase / apoptosis / ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of tight junction disassembly / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type II transforming growth factor beta receptor binding / pharyngeal system development / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor protein serine/threonine kinase / activin binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / germ cell migration / filopodium assembly / coronary artery morphogenesis / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / endothelial cell activation / anterior/posterior pattern specification / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / skeletal system morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / epithelial to mesenchymal transition / regulation of protein ubiquitination / bicellular tight junction / endothelial cell migration / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of apoptotic signaling pathway / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / post-embryonic development / skeletal system development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / kidney development / cell motility / wound healing / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / heart development / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ACETIC ACID / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Xu, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Not funded 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of Tgf-Beta Type I Receptor (Alk5) from Biortus
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Xu, Y.
履歴
登録2024年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年11月20日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_contact_author.email / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5836
ポリマ－34,9391
非ポリマー6445
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.813, 77.464, 89.524
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-1 / TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ...TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ALK-5 / ALK5 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / TGF-beta type I receptor / Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TbetaR-I


分子量: 34939.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR1, ALK5, SKR4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1D6I / Vactosertib


分子量: 399.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18FN7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M MgAC2, 0.1M MES pH6.5, 10% PEG10,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.18067 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18067 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→44.76 Å / Num. obs: 50369 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.47→1.5 Å / Num. unique obs: 2526 / CC1/2: 0.683

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.47→38.762 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.32 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.071 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1932 2460 4.89 %
Rwork0.1634 47842 -
all0.165 --
obs-50302 99.96 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 18.485 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.353 Å2-0 Å20 Å2
2--0.288 Å2-0 Å2
3---0.066 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→38.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2433 0 46 351 2830
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0132576
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0152449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7261.6393487
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4851.5835623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8055319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.23120.959146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.32215458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2631524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.180.22366
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0810.21165
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.1250.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1940.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2160.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1770.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5541.7191233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4911.7151230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0782.5771541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.082.5791542
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5171.9511343
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5161.9521344
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8272.8221938
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8262.8231939
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.32521.513114
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.14920.9173038
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.47-1.5080.2691670.2653509X-RAY DIFFRACTION99.9185
1.508-1.5490.2521750.2353441X-RAY DIFFRACTION100
1.549-1.5940.2511520.2153302X-RAY DIFFRACTION100
1.594-1.6430.2621730.2093189X-RAY DIFFRACTION99.9405
1.643-1.6970.2011510.193128X-RAY DIFFRACTION99.9695
1.697-1.7570.2131800.1773005X-RAY DIFFRACTION99.9686
1.757-1.8230.1881460.1692930X-RAY DIFFRACTION100
1.823-1.8970.1811430.1652817X-RAY DIFFRACTION100
1.897-1.9820.211300.1642705X-RAY DIFFRACTION100
1.982-2.0780.1791400.1632583X-RAY DIFFRACTION100
2.078-2.1910.1981220.1592474X-RAY DIFFRACTION99.9615
2.191-2.3230.1991360.1522332X-RAY DIFFRACTION100
2.323-2.4830.1811260.1422182X-RAY DIFFRACTION100
2.483-2.6820.1911000.1522056X-RAY DIFFRACTION99.9536
2.682-2.9370.1681060.1481900X-RAY DIFFRACTION100
2.937-3.2830.17930.1421739X-RAY DIFFRACTION100
3.283-3.7890.173780.1511550X-RAY DIFFRACTION99.9386
3.789-4.6350.154570.1341336X-RAY DIFFRACTION99.9283
4.635-6.5350.253510.1821040X-RAY DIFFRACTION99.9084
6.535-38.7620.179340.181624X-RAY DIFFRACTION98.7988

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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