[日本語] English
万見
- PDB-8yfp: Chito oligosaccharide deacetylase from vibrio campbellii (VhCOD) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yfp
タイトルChito oligosaccharide deacetylase from vibrio campbellii (VhCOD)
要素NodB homology domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / Vibrio campbellii / Chito oligosaccharide deacetylase / Deacetylase Enzyme / CE4 family member
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / NodB homology domain profile. / Carbohydrate-binding module family 5/12 / NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
NodB homology domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio campbellii ATCC BAA-1116 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sirikan, P. / Tamo, F. / Robinson, R.C. / Wipa, S.
資金援助 タイ, 1件
組織認可番号国
Vidyasirimedhi Institute of Science and Technology (VISTEC) タイ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and functional of Chito oligosaccharide deacetylase of Vibrio cambellii
著者: Sirikan, P. / Wipa, S. / Tamo, F. / Robinson, R.C.
履歴
登録2024年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NodB homology domain-containing protein
B: NodB homology domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4929
ポリマ－91,1922
非ポリマー3007
水4,378243
1
A: NodB homology domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7505
ポリマ－45,5961
非ポリマー1544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
2
B: NodB homology domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7424
ポリマ－45,5961
非ポリマー1463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area16850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)209.061, 209.061, 209.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

-
要素

#1: タンパク質 NodB homology domain-containing protein / Chito oligosaccharide deacetylase


分子量: 45596.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio campbellii ATCC BAA-1116 (バクテリア)
遺伝子: VIBHAR_03626 / 発現宿主: Escherichia coli M15 (大腸菌) / 参照: UniProt: A7MSF4
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.58 % / 解説: Hexagonal crytal
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.06M Divalent (0.3M Magnesium chloride hexahydrate, 0.3M Calcium chloride), 0.1M buffer system2 (1M Sodium HEPES, MOPS (acid) pH 7.5, 35% precipitant mix 4 (25% v/v MPD, 25% PEG 100, 25% w/v PEG 3350)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.9997 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→19.933 Å / Num. obs: 55208 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 33.23 Å2 / CC1/2: 0.971 / CC star: 0.993 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.8→6.75 Å / Num. unique obs: 37317 / CC1/2: 0.971 / CC star: 0.993 / Rpim(I) all: 0.182 / Rrim(I) all: 0.848

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→19.93 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2188 2799 5.07 %
Rwork0.1952 --
obs0.1964 55208 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6256 0 7 243 6506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076457
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8998860
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1122218
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054965
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051168
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.50.29251120.24692579X-RAY DIFFRACTION98
2.5-2.540.27051390.23042615X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.590.26511090.21592651X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.640.24851420.20362589X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.70.26471580.21492612X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.760.23931310.20872611X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.830.25631410.21022596X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.910.2211560.20692565X-RAY DIFFRACTION100
2.91-2.990.22371390.20842624X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.090.26251460.20432604X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.20.21541340.20482593X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.330.2181490.21222620X-RAY DIFFRACTION100
3.33-3.480.19371430.18952638X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.660.21311340.19012590X-RAY DIFFRACTION100
3.66-3.890.23151410.17532631X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.180.2011230.17842643X-RAY DIFFRACTION100
4.19-4.60.18811490.16082633X-RAY DIFFRACTION100
4.6-5.260.18171500.18642634X-RAY DIFFRACTION100
5.26-6.580.23791480.21612661X-RAY DIFFRACTION100
6.59-19.930.20661550.19312720X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.1185 Å / Origin y: 28.892 Å / Origin z: -41.5108 Å
111213212223313233
T0.3643 Å2-0.0686 Å2-0.0349 Å2-0.3322 Å20.0649 Å2--0.3482 Å2
L0.7501 °2-0.1813 °2-0.1765 °2-0.6103 °20.0899 °2--0.2622 °2
S0.0678 Å °-0.1512 Å °-0.0073 Å °0.0598 Å °-0.0732 Å °-0.0278 Å °0.0014 Å °0.0396 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る