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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8yfk | ||||||
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タイトル | Crystal structure of FIP200 claw/TNIP1_FIR_pS123 | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / phosphorylation / selective mitophagy | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of protein deubiquitination / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / glycoprotein biosynthetic process / glycophagy / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site ...positive regulation of protein deubiquitination / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / glycoprotein biosynthetic process / glycophagy / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / reticulophagy / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of viral genome replication / Macroautophagy / autophagosome membrane / autophagosome assembly / positive regulation of cell size / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / liver development / defense response / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / autophagy / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of inflammatory response / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / molecular adaptor activity / defense response to virus / lysosome / translation / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lv, M.Q. / Wu, S.M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for TNIP1 binding to FIP200 during mitophagy. 著者: Wu, S. / Li, M. / Wang, L. / Yang, L. / Cui, J. / Li, F. / Wang, Q. / Shi, Y. / Lv, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 186.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 147 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 498.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 501.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 26.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8yflC ![]() 8yfmC ![]() 8yfnC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12039.970 Da / 分子数: 4 / 断片: claw domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1208.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.93 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.018M magnesium chloride hexahydrate, 0.018M calcium chloride dehydrate, 0.1M imidazole, 0.1M MES, 0.1M monohydrate, 10% v/v MPD, 10% PEG 1000, 10% v/v PEG 3350, pH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→37.8 Å / Num. obs: 31812 / % possible obs: 97.17 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 14 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.071 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3108 / CC1/2: 0.908 / % possible all: 95.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→37.8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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