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- PDB-8yfj: TRIP4 ASCH domain in complex with a 12bp dsDNA (5'-ATTGGATCCAAT-3') -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yfj
タイトルTRIP4 ASCH domain in complex with a 12bp dsDNA (5'-ATTGGATCCAAT-3')
要素
  • Activating signal cointegrator 1
  • DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*AP*AP*T)-3')
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ASCH Domain / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / ribosome disassembly / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone acetyltransferase binding / ubiquitin-like protein ligase binding / estrogen receptor signaling pathway / rescue of stalled ribosome / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding ...RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / ribosome disassembly / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone acetyltransferase binding / ubiquitin-like protein ligase binding / estrogen receptor signaling pathway / rescue of stalled ribosome / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / neuromuscular junction / protease binding / transcription coactivator activity / nuclear body / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIP4, third domain / TRI4 N-terminal domain / Zinc finger, C2HC5-type / Activating signal cointegrator 1-like / Putative zinc finger motif, C2HC5-type / ASCH / ASCH domain / ASCH domain / PUA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Activating signal cointegrator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Ding, J. / Yang, H. / Hu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37030305 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Biochemical and structural characterization of the DNA-binding properties of human TRIP4 ASCH domain reveals insights into its functional role.
著者: Hu, C. / Chen, Z. / Wang, G. / Yang, H. / Ding, J.
履歴
登録2024年2月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22024年8月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activating signal cointegrator 1
B: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*AP*AP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5852
ポリマ－20,5852
非ポリマー00
水2,378132
1
A: Activating signal cointegrator 1
B: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*AP*AP*T)-3')

A: Activating signal cointegrator 1
B: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*AP*AP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1704
ポリマ－41,1704
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.496, 67.496, 198.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-115-

HOH

21B-135-

HOH

31B-145-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Activating signal cointegrator 1 / ASC-1 / Thyroid receptor-interacting protein 4 / TR-interacting protein 4 / TRIP-4


分子量: 16923.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIP4, RQT4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q15650
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*AP*AP*T)-3')


分子量: 3661.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.12 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.0 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→58.46 Å / Num. obs: 24210 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 34.1 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.313 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 824803
反射 シェル解像度: 1.84→1.89 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.7 % / Rmerge(I) obs: 1.118 / Num. measured all: 35900 / Num. unique obs: 1735 / CC1/2: 0.538 / Rpim(I) all: 0.247 / Rrim(I) all: 1.146 / Χ2: 0.74 / Net I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→37.78 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 22.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2279 1205 5 %
Rwork0.2096 --
obs0.2105 24120 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→37.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1151 243 0 132 1526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9172016
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.817568
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.84-1.910.32411150.29192477X-RAY DIFFRACTION100
1.91-20.31871440.26072466X-RAY DIFFRACTION100
2-2.110.25641380.23392493X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.240.27861320.22922490X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.410.24851380.23182515X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.650.25841250.23872528X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.040.27451380.23822551X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.830.20841230.19562611X-RAY DIFFRACTION100
3.83-37.780.19311520.18342784X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.4323 Å / Origin y: 22.9586 Å / Origin z: -5.4513 Å
111213212223313233
T0.2621 Å2-0.0287 Å20.0461 Å2-0.3131 Å2-0.0407 Å2--0.3083 Å2
L1.0787 °20.5834 °20.193 °2-1.3297 °2-0.0688 °2--1.2433 °2
S-0.0161 Å °-0.1427 Å °0.2511 Å °-0.1502 Å °0.0052 Å °0.0486 Å °-0.1449 Å °0.1127 Å °-0.0003 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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