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- PDB-8yev: Dual-specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 1A in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yev
タイトルDual-specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 1A in complex with coumestrol
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
キーワードHYDROLASE / inhibitor / complex / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization ...regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / G0 and Early G1 / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / tubulin binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / circadian rhythm / tau protein binding / nervous system development / actin binding / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein phosphorylation / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coumestrol / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25152331476 Å
データ登録者Lee, C.C. / Hsu, K.C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2024
タイトル: Identification, biological evaluation, and crystallographic analysis of coumestrol as a novel dual-specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A inhibitor.
著者: Peng, C.H. / Hwang, T.L. / Hung, S.C. / Tu, H.J. / Tseng, Y.T. / Lin, T.E. / Lee, C.C. / Tseng, Y.C. / Ko, C.Y. / Yen, S.C. / Hsu, K.C. / Pan, S.L. / HuangFu, W.C.
履歴
登録2024年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5874
ポリマ－84,0512
非ポリマー5362
水7,819434
1
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2942
ポリマ－42,0251
非ポリマー2681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2942
ポリマ－42,0251
非ポリマー2681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.689, 132.689, 91.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A / Dual specificity YAK1-related kinase / HP86 / Protein kinase minibrain homolog / MNBH / hMNB


分子量: 42025.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK1A, DYRK, MNB, MNBH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13627, [RNA-polymerase]-subunit kinase, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-CUE / Coumestrol / 3,9-dihydroxy-6H-[1]benzofuro[3,2-c]chromen-6-one / クメストロ-ル


分子量: 268.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H8O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 20% Jeffamine ED-200, 0.1 M Imidazole

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2020年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→25 Å / Num. obs: 43425 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 28.4162210137 Å2 / CC1/2: 0.91 / CC star: 0.98 / Net I/σ(I): 42.2
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Num. unique obs: 4321 / CC1/2: 0.91 / CC star: 0.976

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11_2567精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25152331476→24.326528802 Å / SU ML: 0.270469723248 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35614394759 / 位相誤差: 24.3676429776
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23851980932 2225 5.12660998595 %
Rwork0.18450364397 41176 -
obs0.187271484388 43401 99.9700557424 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.6909353426 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25152331476→24.326528802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5627 0 40 434 6101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008273275352925806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9471625758497839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0546174056427824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00619994829728998
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.966346176633475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.30040.2826071785931260.2239672140152566X-RAY DIFFRACTION99.7037037037
2.3004-2.35390.2705085174121340.2211938557852563X-RAY DIFFRACTION100
2.3539-2.41270.2631346220081360.206264512382551X-RAY DIFFRACTION100
2.4127-2.47790.2942610940691460.2033725616732567X-RAY DIFFRACTION100
2.4779-2.55070.2438606295631490.198911589162571X-RAY DIFFRACTION100
2.5507-2.6330.2663620694471190.189833932722558X-RAY DIFFRACTION100
2.633-2.7270.2536598724151580.1974369486332563X-RAY DIFFRACTION100
2.727-2.8360.2559612472711440.2025087997652547X-RAY DIFFRACTION100
2.836-2.96490.266081919731120.2118443055572586X-RAY DIFFRACTION100
2.9649-3.12090.2786369426741390.2079304416252568X-RAY DIFFRACTION100
3.1209-3.31590.2705905791181510.1933997462232557X-RAY DIFFRACTION100
3.3159-3.57120.2464738666471350.1839271644492583X-RAY DIFFRACTION100
3.5712-3.92930.2268036530051430.1734072684222581X-RAY DIFFRACTION99.9633027523
3.9293-4.49470.1883110860471370.1511952614262592X-RAY DIFFRACTION100
4.4947-5.65120.2262070670881270.1635889765612606X-RAY DIFFRACTION100
5.6512-24.320.1974615471771690.171861939872617X-RAY DIFFRACTION99.8566308244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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