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- PDB-8ycm: Monomeric Human STK19 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ycm
タイトルMonomeric Human STK19
要素Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Winged helix domain protein / DNA binding / RNA binding / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Ras protein signal transduction / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein kinase 19 / Serine-threonine protein kinase 19
類似検索 - ドメイン・相同性
Inactive serine/threonine-protein kinase 19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Li, J. / Ma, X. / Dong, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other governmentNo. 221100310100 中国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Mutations found in cancer patients compromise DNA binding of the winged helix protein STK19.
著者: Li, J. / Ma, X. / Wang, X. / Hu, X. / Fang, S. / Jin, G. / Liu, K. / Dong, Z.
履歴
登録2024年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19
B: Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7005
ポリマ－50,4122
非ポリマー2883
水6,467359
1
A: Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3983
ポリマ－25,2061
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3022
ポリマ－25,2061
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.322, 97.836, 98.657
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 4 of Inactive serine/threonine-protein kinase 19 / Protein G11 / Protein RP1


分子量: 25205.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK19, G11, RP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49842
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.3, 2 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→49.33 Å / Num. obs: 125371 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 14.49 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.32→1.34 Å / Rmerge(I) obs: 1.368 / Num. unique obs: 5979 / CC1/2: 0.553

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.32→31.17 Å / SU ML: 0.1499 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.8206
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1955 1995 1.59 %
Rwork0.1762 123254 -
obs0.1765 125249 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.32→31.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3491 0 15 359 3865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00993685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26095016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081573
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.15721373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.32-1.360.30761450.27628533X-RAY DIFFRACTION98.19
1.36-1.390.27311370.24858711X-RAY DIFFRACTION99.94
1.39-1.430.25181430.22828760X-RAY DIFFRACTION99.92
1.43-1.480.22961380.21168735X-RAY DIFFRACTION99.93
1.48-1.530.23251420.19158729X-RAY DIFFRACTION99.83
1.53-1.590.22341430.18068761X-RAY DIFFRACTION99.89
1.59-1.670.2341450.17128756X-RAY DIFFRACTION99.98
1.67-1.750.19271410.16498770X-RAY DIFFRACTION99.98
1.75-1.860.17451430.16028782X-RAY DIFFRACTION99.94
1.86-2.010.16511420.15348829X-RAY DIFFRACTION99.88
2.01-2.210.15921460.14558838X-RAY DIFFRACTION99.76
2.21-2.530.15941420.15588877X-RAY DIFFRACTION99.94
2.53-3.180.19851420.17958950X-RAY DIFFRACTION99.87
3.19-31.170.20211460.18359223X-RAY DIFFRACTION99.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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