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万見
- PDB-8yap: Structure of human PALB2 coiled-coil domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yap
タイトルStructure of human PALB2 coiled-coil domain
要素Partner and localizer of BRCA2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Tumor Suppressor / DNA repair / Homologous recombination / BRCA1 / BRCA2 / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


post-anal tail morphogenesis / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation ...post-anal tail morphogenesis / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / mesoderm development / embryonic organ development / somitogenesis / animal organ morphogenesis / double-strand break repair via homologous recombination / multicellular organism growth / HDR through Homologous Recombination (HRR) / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / nuclear speck / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Partner and localiser of BRCA2, WD40 domain / Partner and localizer of BRCA2 / Partner and localizer of BRCA2 WD40 domain / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Partner and localizer of BRCA2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Reddy, P.P. / Das, R.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (DST, India)RTI4006 インド
引用ジャーナル: Biosci.Rep. / 年: 2025
タイトル: Structural analysis of genetic variants of the human tumor suppressor PALB2 coiled-coil domain.
著者: Reddy, P.P. / Phale, A. / Das, R.
履歴
登録2024年2月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Partner and localizer of BRCA2
B: Partner and localizer of BRCA2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8912
ポリマ－8,8912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Partner and localizer of BRCA2


分子量: 4445.259 Da / 分子数: 2 / 断片: coiled-coil domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB2, FANCN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86YC2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D 1H-13C NOESY
131isotropic13D 1H-15N NOESY
141isotropic13D C(CO)NH
151isotropic23D HN(CA)CB
171isotropic23D CBCA(CO)NH
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Palb2, 90% H2O/10% D2O
Label: 13C,15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.5 mM / 構成要素: Palb2 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 300 mM / Label: conditions_1 / pH: 8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6001
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
PINE-SPARKYMarkleychemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
SparkyGoddardpeak picking
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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