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万見
- PDB-8y5w: human NaS1 intermediate state 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y5w
タイトルhuman NaS1 intermediate state 2
要素Solute carrier family 13 member 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / membrane sodium anion transproter
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:sulfate symporter activity / monoatomic anion:sodium symporter activity / Sodium-coupled sulphate, di- and tri-carboxylate transporters / sulfate transmembrane transport / sodium ion transport / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium/sulphate symporter, conserved site / Sodium:sulfate symporter family signature. / Sodium:sulfate symporter transmembrane region / Solute carrier family 13
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 13 member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Zhang, S.S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32030056 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the reaction cycle and transport mechanism of human Na-sulfate cotransporter NaS1 (SLC13A1).
著者: Xudong Chen / Youqi Zhang / Jian Yin / Chang Liu / Min Xie / Yixue Wang / Meiying Chen / Rui Zhang / Xinyi Yuan / De Li / Xiangmei Chen / Xin Gao / Guangyan Cai / Sensen Zhang / Boda Zhou / Maojun Yang /
要旨: Sulfate (SO) is a pivotal inorganic anion with essential roles in mammalian physiology. NaS1, a member of solute carrier 13 family and divalent anion/sodium symporter family, functions as a Na- ...Sulfate (SO) is a pivotal inorganic anion with essential roles in mammalian physiology. NaS1, a member of solute carrier 13 family and divalent anion/sodium symporter family, functions as a Na-sulfate cotransporter, facilitating sulfate (re)absorption across renal proximal tubule and small intestine epithelia. While previous studies have linked several human disorders to mutations in the gene, its transport mechanism remains unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of five distinct conformations of the human NaS1 at resolutions of 2.7 to 3.3 angstroms, revealing the substrates recognition mechanism and the conformational change of NaS1 during the Na-sulfate cotransport cycle. Our studies delineate the molecular basis of the detailed dynamic transport cycle of NaS1. These findings advance the current understanding of the Na-sulfate cotransport mechanism, human sulfate (re)absorption, and the implications of disease-associated NaS1 mutations.
履歴
登録2024年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Solute carrier family 13 member 1
B: Solute carrier family 13 member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,6548
ポリマ－132,3702
非ポリマー2846
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 13 member 1 / Renal sodium/sulfate cotransporter / Na(+)/sulfate cotransporter / hNaSi-1


分子量: 66184.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC13A1, NAS1, NASI1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BZW2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: membrane sodium anion transproter 2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 235582 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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