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万見
- PDB-8y1p: Cryo-EM structure of human ABCA7 in DOPS-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y1p
タイトルCryo-EM structure of human ABCA7 in DOPS-bound state
要素Phospholipid-transporting ATPase ABCA7
キーワードLIPID TRANSPORT / DOPS-bound / lipid transporter / lipid flippase / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane raft organization / apolipoprotein A-I receptor activity / positive regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / phospholipid transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / phosphatidylserine floppase activity / floppase activity / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of phospholipid efflux ...plasma membrane raft organization / apolipoprotein A-I receptor activity / positive regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / phospholipid transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / phosphatidylserine floppase activity / floppase activity / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of phospholipid efflux / peptide cross-linking / phospholipid efflux / phosphatidylcholine floppase activity / positive regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of endocytosis / high-density lipoprotein particle assembly / positive regulation of protein localization to cell surface / P-type phospholipid transporter / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / cholesterol efflux / phospholipid translocation / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / amyloid-beta formation / regulation of lipid metabolic process / glial cell projection / positive regulation of cholesterol efflux / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / phagocytic cup / protein localization to nucleus / negative regulation of MAPK cascade / phagocytosis / ABC-type transporter activity / positive regulation of phagocytosis / visual learning / memory / ruffle membrane / cell junction / early endosome membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter A / : / ABCA1-like, C-terminal R1 regulatory domain / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...ABC transporter A / : / ABCA1-like, C-terminal R1 regulatory domain / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-17F / Phospholipid-transporting ATPase ABCA7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Fang, S.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0509302 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human ABCA7 in DOPS-bound state
著者: Fang, S.C. / Zhou, C.Z. / Hou, W.T. / Chen, Y.
履歴
登録2024年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipid-transporting ATPase ABCA7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,1753
ポリマ－234,5991
非ポリマー1,5762
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phospholipid-transporting ATPase ABCA7 / ABCA-SSN / ATP-binding cassette sub-family A member 7 / Autoantigen SS-N / Macrophage ABC transporter


分子量: 234598.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCA7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IZY2, P-type phospholipid transporter
#2: 化合物 ChemComp-17F / O-[(S)-({(2R)-2,3-bis[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl}oxy)(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-phospho-L-serine / ジオレオイルホスファチジルセリン


分子量: 788.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H78NO10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABCA7 / タイプ: COMPLEX / 詳細: DOPS-bound ABCA7 complex / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 473349 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01414275
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.44419418
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.2691955
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0762211
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0112487

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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