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- PDB-8xx5: ASFV RNAP M1249L C-tail occupied complex1 (MCOC1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xx5
タイトルASFV RNAP M1249L C-tail occupied complex1 (MCOC1)
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase ...) x 5
  • C122R
  • C147L
  • D339L
  • M1249L
キーワードTRANSCRIPTION / ASFV / RNAP / M1249L C-tail occupied complex1 (MCOC1)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral transcription / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / ribonucleoside binding / virion component / : / : / : ...viral transcription / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / ribonucleoside binding / virion component / : / : / : / : / : / : / DNA-directed RNA polymerase / host cell cytoplasm / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerase subunit RPB10 / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. ...RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerase subunit RPB10 / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase, RBP11-like dimerisation domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerase, subunit H/Rpb5 C-terminal / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo5/Rpb5 / RPB5-like RNA polymerase subunit superfamily / RNA polymerase Rpb5, C-terminal domain / Archaeal Rpo6/eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerase, 14-18kDa subunit, conserved site / RNA polymerases K / 14 to 18 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6
類似検索 - ドメイン・相同性
C122R / DNA-directed RNA polymerase RPB5 homolog / DNA-directed RNA polymerase RPB10 homolog / C147L / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase RPB3-11 homolog / D339L / M1249L / DNA-directed RNA polymerase subunit
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhu, G.L. / Zhu, Y. / Zhu, Z.X. / Sun, F. / Zheng, H.X.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFD1800100 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFD1801300 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of RNA polymerase complexes in African swine fever virus.
著者: Guoliang Zhu / Fei Xi / Wuxia Zeng / Yifei Zhao / Weijun Cao / Chen Liu / Fan Yang / Yi Ru / Shuqi Xiao / Shilei Zhang / Huanan Liu / Hong Tian / Fayu Yang / Biao Lu / Shukai Sun / Haiyang ...著者: Guoliang Zhu / Fei Xi / Wuxia Zeng / Yifei Zhao / Weijun Cao / Chen Liu / Fan Yang / Yi Ru / Shuqi Xiao / Shilei Zhang / Huanan Liu / Hong Tian / Fayu Yang / Biao Lu / Shukai Sun / Haiyang Song / Bozhang Sun / Xiaoyi Zhao / Lijie Tang / Kangli Li / Jijun He / Jianhong Guo / Yun Zhu / Zixiang Zhu / Fei Sun / Haixue Zheng /
要旨: African swine fever virus is highly contagious and causes a fatal infectious disease in pigs, resulting in a significant global impact on pork supply. The African swine fever virus RNA polymerase ...African swine fever virus is highly contagious and causes a fatal infectious disease in pigs, resulting in a significant global impact on pork supply. The African swine fever virus RNA polymerase serves as a crucial multifunctional protein complex responsible for genome transcription and regulation. Therefore, it is essential to investigate its structural and functional characteristics for the prevention and control of African swine fever. Here, we determine the structures of endogenous African swine fever virus RNA polymerase in both nucleic acid-free and elongation states. The African swine fever virus RNA polymerase shares similarities with the core of typical RNA polymerases, but possesses a distinct subunit M1249L. Notably, the dynamic binding mode of M1249L with RNA polymerase, along with the C-terminal tail insertion of M1249L in the active center of DNA-RNA scaffold binding, suggests the potential of M1249L to regulate RNA polymerase activity within cells. These results are important for understanding the transcription cycle of the African swine fever virus and for developing antiviral strategies.
履歴
登録2024年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
C: DNA-directed RNA polymerase RPB3-11 homolog
D: DNA-directed RNA polymerase RPB5 homolog
F: D339L
G: C122R
H: DNA-directed RNA polymerase RPB10 homolog
I: M1249L
E: C147L
A: DNA-directed RNA polymerase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)579,53517
ポリマ－579,0539
非ポリマー4828
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA-directed RNA polymerase ... , 5種, 5分子 BCDHA

#1: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta / ARPB2


分子量: 139203.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A2X0RU95, DNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase RPB3-11 homolog / ARPB3


分子量: 41418.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A2X0RUE7
#3: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase RPB5 homolog / ARPB5


分子量: 23693.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A0A1E0C1
#6: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase RPB10 homolog / ARPB10


分子量: 9040.790 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A0C5BCR6
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit / ARPB1


分子量: 162830.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A3S7XUW7, DNA-directed RNA polymerase

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タンパク質 , 4種, 4分子 FGIE

#4: タンパク質 D339L / ARPB7 / D339L CDS protein / D339L protein / Protein D339L


分子量: 38227.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A2X0RV08
#5: タンパク質 C122R / ARPB9 / C122R CDS protein / C122R protein / PC105R / PC122R


分子量: 11831.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A0A1DYD1
#7: タンパク質 M1249L / M1249L CDS protein / M1249L protein / Protein M1249L


分子量: 137040.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A2X0SDX8
#8: タンパク質 C147L / ARPB6 / C147L CDS protein / C147L protein / Protein C147L


分子量: 15765.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
参照: UniProt: A0A2X0RTW5

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非ポリマー , 2種, 8分子

#10: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ASFV RNAP M1249L C-tail occupied complex1 (MCOC1) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 372305 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00339099
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54552914
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8725210
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0435979
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046804

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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