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- PDB-8xv4: Crystal structure of TTD-PHD domain of UHRF1 in complex with mSte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xv4
タイトルCrystal structure of TTD-PHD domain of UHRF1 in complex with mStella peptide (residues 85-119)
要素
  • Developmental pluripotency-associated protein 3
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードGENE REGULATION/INHIBITOR / UHFR1 / STELLA / Complex / Inhibitor / GENE REGULATION / GENE REGULATION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / embryonic cleavage / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / male pronucleus / female pronucleus ...epigenetic programing of female pronucleus / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / embryonic cleavage / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / male pronucleus / female pronucleus / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / : / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Developmental pluripotency-associated protein 3 / PGC7/Stella/Dppa3 domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. ...Developmental pluripotency-associated protein 3 / PGC7/Stella/Dppa3 domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Developmental pluripotency-associated protein 3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Du, X. / Gan, Q. / Xu, J. / Liu, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2022YFA1303101 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Defining ortholog-specific UHRF1 inhibition by STELLA for cancer therapy.
著者: Bai, W. / Xu, J. / Gu, W. / Wang, D. / Cui, Y. / Rong, W. / Du, X. / Li, X. / Xia, C. / Gan, Q. / He, G. / Guo, H. / Deng, J. / Wu, Y. / Yen, R.C. / Yegnasubramanian, S. / Rothbart, S.B. / ...著者: Bai, W. / Xu, J. / Gu, W. / Wang, D. / Cui, Y. / Rong, W. / Du, X. / Li, X. / Xia, C. / Gan, Q. / He, G. / Guo, H. / Deng, J. / Wu, Y. / Yen, R.C. / Yegnasubramanian, S. / Rothbart, S.B. / Luo, C. / Wu, L. / Liu, J. / Baylin, S.B. / Kong, X.
履歴
登録2024年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Developmental pluripotency-associated protein 3
D: Developmental pluripotency-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,97011
ポリマ－61,5124
非ポリマー4587
水18010
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Developmental pluripotency-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0186
ポリマ－30,7562
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area14370 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: Developmental pluripotency-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9525
ポリマ－30,7562
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.713, 72.365, 63.065
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / HuNp95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 26456.887 Da / 分子数: 2 / 断片: TTD-PHD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Developmental pluripotency-associated protein 3 / Compaction-associated protein 1 / Primordial germ cell protein 7 / Stella


分子量: 4299.193 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8QZY3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.6 M NaCl, 0.1 M MES pH6.5, 20% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→19.99 Å / Num. obs: 9681 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 2.5 % / CC1/2: 0.968 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.126 / Rrim(I) all: 0.209 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 23901
反射 シェル解像度: 3.2→3.46 Å / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Num. measured all: 4512 / Num. unique obs: 1984 / CC1/2: 0.784 / Rpim(I) all: 0.358 / Rrim(I) all: 0.576 / Χ2: 0.89 / Net I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.871 / SU B: 27.876 / SU ML: 0.455 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.579 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26563 439 4.5 %RANDOM
Rwork0.22654 ---
obs0.22833 9234 95.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.736 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.36 Å20 Å20.94 Å2
2---5.09 Å2-0 Å2
3---7.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.2→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4012 0 7 10 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0124118
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163892
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0551.8645553
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4041.8118920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6795487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.835552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.51310735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02993
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9526.4881966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9496.4881966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.04111.6562447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.04111.6582448
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6536.7722152
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6526.7752153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.58512.3763107
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.45461.724308
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.45461.734309
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.281 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 32 -
Rwork0.319 634 -
obs--94.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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