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- PDB-8xt5: The closed state of RGLG5-VWA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xt5
タイトルThe closed state of RGLG5-VWA
要素E3 ubiquitin-protein ligase RGLG5
キーワードPLANT PROTEIN / ligase / VWA domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / abscisic acid-activated signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / protein ubiquitination / metal ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Copine, C-terminal / Copine / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RGLG5
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.391 Å
データ登録者Wang, Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the E3 ubiquitin ligase RGLG5 VWA domain
著者: Wang, Q.
履歴
登録2024年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0693
ポリマ－31,9981
非ポリマー712
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.998, 66.945, 84.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RGLG5 / RING domain ligase 5


分子量: 31997.697 Da / 分子数: 1 / 断片: VWA domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RGLG5, At1g67800 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8LB88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.43 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% polyethylene glycol 8K, 0.5 M KCl, 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→26.857 Å / Num. obs: 51982 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 12.5 % / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 1.36
反射 シェル解像度: 1.39→1.42 Å / Num. unique obs: 3108 / CC1/2: 0.593

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.391→26.857 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1839 2000 3.85 %
Rwork0.1554 --
obs0.1565 51982 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.391→26.857 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2109 0 2 229 2340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3692936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.159787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01392
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3911-1.42590.34661350.29243352X-RAY DIFFRACTION95
1.4259-1.46440.26891420.22423543X-RAY DIFFRACTION100
1.4644-1.50750.22741410.17163520X-RAY DIFFRACTION100
1.5075-1.55620.19171420.14623555X-RAY DIFFRACTION100
1.5562-1.61180.17451410.13393532X-RAY DIFFRACTION100
1.6118-1.67630.16271420.13093559X-RAY DIFFRACTION100
1.6763-1.75260.18111420.13943554X-RAY DIFFRACTION100
1.7526-1.84490.19421420.13823550X-RAY DIFFRACTION100
1.8449-1.96050.18641440.13523585X-RAY DIFFRACTION100
1.9605-2.11180.18991420.1433562X-RAY DIFFRACTION100
2.1118-2.32420.14711440.1433589X-RAY DIFFRACTION100
2.3242-2.66030.21091450.15683640X-RAY DIFFRACTION100
2.6603-3.35070.17561460.16633652X-RAY DIFFRACTION100
3.3507-26.8570.17711520.15873789X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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