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- PDB-8xp5: The Crystal Structure of p53/BCL-xL fusion complex from Biortus. -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 8xp5
タイトルThe Crystal Structure of p53/BCL-xL fusion complex from Biortus.
要素Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53
キーワードPROTEIN BINDING / Apoptosis / Activator
機能・相同性
機能・相同性情報


apoptotic process in bone marrow cell / SARS-CoV-1-mediated effects on programmed cell death / The NLRP1 inflammasome / dendritic cell apoptotic process / dendritic cell proliferation / positive regulation of mononuclear cell proliferation / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / negative regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of dendritic cell apoptotic process ...apoptotic process in bone marrow cell / SARS-CoV-1-mediated effects on programmed cell death / The NLRP1 inflammasome / dendritic cell apoptotic process / dendritic cell proliferation / positive regulation of mononuclear cell proliferation / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / negative regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / fertilization / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / regulation of growth / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Bcl-2 family protein complex / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / response to cycloheximide / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / cellular response to alkaloid / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / B cell lineage commitment / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of reproductive process / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of developmental process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / BH3 domain binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / germ cell development / apoptotic mitochondrial changes / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / negative regulation of anoikis / Transcriptional Regulation by VENTX / response to X-ray / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C
類似検索 - 分子機能
Apoptosis regulator, Bcl-X / Apoptosis regulator, Bcl-2/ BclX / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH4 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2 protein, BH4 / Bcl-2 homology region 4 / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif profile. / BH4 Bcl-2 homology region 4 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...Apoptosis regulator, Bcl-X / Apoptosis regulator, Bcl-2/ BclX / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH4 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2 protein, BH4 / Bcl-2 homology region 4 / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH4 motif profile. / BH4 Bcl-2 homology region 4 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl-2 family / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Bcl2-like / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Bcl-2-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Bao, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of p53/BCL-xL fusion complex from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Bao, C.
履歴
登録2024年1月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53
B: Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5424
ポリマ－83,4112
非ポリマー1312
水2,054114
1
A: Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7712
ポリマ－41,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area15800 Å2
手法PISA
2
B: Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7712
ポリマ－41,7061
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.976, 68.437, 77.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.356, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bcl-2-like protein 1,Cellular tumor antigen p53 / Bcl2-L-1 / Apoptosis regulator Bcl-X / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 41705.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Bcl-2-like protein 1/Cellular tumor antigen p53 fusion complex
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCL2L1, BCL2L, BCLX, TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07817, UniProt: P04637
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.05M MgCl2, 0.1M MES pH6.5, 5% PEG 4000, 10% 2-Propanol, 30% w/v D-Sorbito

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→49.36 Å / Num. obs: 20765 / % possible obs: 88.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 2.55→2.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.724 / Num. unique obs: 2602

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→49.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / SU B: 21.431 / SU ML: 0.443 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.448 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3276 1042 5.024 %
Rwork0.2549 19699 -
all0.259 --
obs-20741 88.591 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 41.162 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.193 Å2-0 Å2-4.688 Å2
2---0.789 Å20 Å2
3---2.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→49.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4935 0 2 114 5051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0125053
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8251.6666843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.2741.57810675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3995612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.509543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.48110833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg12.032106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg11.2710247
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0360.2742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026052
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21099
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.24442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.22460
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0760.22616
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1450.224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1360.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2070.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3964.2382478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3954.2382478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5157.5953080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5157.5953081
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1054.3562575
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.1054.3572576
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0397.9883763
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0397.9883764
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.92943.995682
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.92943.9985681
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.6160.367760.3521482X-RAY DIFFRACTION91.5932
2.616-2.6880.341690.3331428X-RAY DIFFRACTION91.1693
2.688-2.7650.404740.3291431X-RAY DIFFRACTION91.0466
2.765-2.850.416700.3071352X-RAY DIFFRACTION89.0977
2.85-2.9430.334750.261305X-RAY DIFFRACTION90.4325
2.943-3.0460.343760.2481258X-RAY DIFFRACTION90.2571
3.046-3.1610.412480.2571218X-RAY DIFFRACTION89.2807
3.161-3.2890.264490.251200X-RAY DIFFRACTION89.9856
3.289-3.4350.355770.2471111X-RAY DIFFRACTION89.1892
3.435-3.6010.358420.2511083X-RAY DIFFRACTION88.5827
3.601-3.7950.33570.2441005X-RAY DIFFRACTION88.3527
3.795-4.0240.31570.244963X-RAY DIFFRACTION88.4649
4.024-4.30.348500.224902X-RAY DIFFRACTION87.5
4.3-4.6410.278440.221820X-RAY DIFFRACTION86.4
4.641-5.080.289480.208734X-RAY DIFFRACTION85.8397
5.08-5.6720.271380.232685X-RAY DIFFRACTION84.3641
5.672-6.5350.341380.29584X-RAY DIFFRACTION83.6021
6.535-7.9690.262230.236509X-RAY DIFFRACTION83.5165
7.969-11.1260.337190.205397X-RAY DIFFRACTION81.7289
11.126-49.360.218120.271232X-RAY DIFFRACTION80.2632

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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