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- PDB-8xn8: The Crystal Structure of SRC from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xn8
タイトルThe Crystal Structure of SRC from Biortus.
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / Transferase / Cell adhesion / ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated NTRK3 signals through PI3K / Regulation of gap junction activity / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by EGFR / DCC mediated attractive signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / PECAM1 interactions / Ephrin signaling ...Activated NTRK3 signals through PI3K / Regulation of gap junction activity / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by EGFR / DCC mediated attractive signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / PECAM1 interactions / Ephrin signaling / MET activates PTK2 signaling / Signaling by ERBB2 / Regulation of KIT signaling / GAB1 signalosome / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Co-stimulation by CD28 / Downregulation of ERBB4 signaling / Downstream signal transduction / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Spry regulation of FGF signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of RUNX3 expression and activity / FCGR activation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Cyclin D associated events in G1 / RAF activation / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / Integrin signaling / cellular response to prolactin / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of male germ cell proliferation / MAP2K and MAPK activation / dendritic filopodium / Recycling pathway of L1 / Extra-nuclear estrogen signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / PIP3 activates AKT signaling / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of dephosphorylation / G alpha (i) signalling events / positive regulation of protein transport / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RET signaling / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / connexin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / response to acidic pH / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / myoblast proliferation / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / odontogenesis / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / phospholipase activator activity / phosphorylation / oogenesis / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / stress fiber assembly / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / phospholipase binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / dendritic growth cone / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / immune system process
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Bao, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of SRC from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Bao, C.
履歴
登録2023年12月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_contact_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_contact_author.email / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2275
ポリマ－51,6211
非ポリマー6064
水7,458414
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.204, 87.468, 105.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 51621.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Src
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P05480, non-specific protein-tyrosine kinase

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非ポリマー , 5種, 418分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 414 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M KNO3 HCl pH6.9, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.953702 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953702 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→46.133 Å / Num. obs: 35414 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.986 / Num. unique obs: 2453

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→46.133 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.212 / WRfactor Rwork: 0.176 / SU B: 4.127 / SU ML: 0.115 / Average fsc free: 0.9207 / Average fsc work: 0.9332 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.155 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2242 1682 4.75 %
Rwork0.1847 33732 -
all0.187 --
obs-35414 99.977 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 28.088 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.153 Å20 Å2
3---0.432 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3620 0 38 414 4072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0133781
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.6565129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2541.5778108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8935461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.27821.854205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.47615648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2161528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02894
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.2749
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1680.23396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.21819
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0730.21772
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.1930.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2110.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1590.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8052.7811811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8042.7791810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9384.1622265
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9374.1652266
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1613.0661970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.163.0661971
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5614.4852858
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.564.4852859
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.68433.2474457
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.56232.7684355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.0010.3111140.2592453X-RAY DIFFRACTION100
2.001-2.0550.2541190.2342414X-RAY DIFFRACTION100
2.055-2.1150.2361030.2152339X-RAY DIFFRACTION100
2.115-2.180.241220.2062255X-RAY DIFFRACTION99.9159
2.18-2.2510.2611170.2082194X-RAY DIFFRACTION100
2.251-2.330.2531160.1972120X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.4180.2391070.1892046X-RAY DIFFRACTION100
2.418-2.5170.252810.1831992X-RAY DIFFRACTION100
2.517-2.6280.24850.1781911X-RAY DIFFRACTION100
2.628-2.7570.2561040.1951816X-RAY DIFFRACTION100
2.757-2.9050.277890.1921736X-RAY DIFFRACTION99.9452
2.905-3.0810.211900.1821634X-RAY DIFFRACTION100
3.081-3.2940.239860.1791552X-RAY DIFFRACTION100
3.294-3.5570.221680.1761454X-RAY DIFFRACTION100
3.557-3.8950.191510.1611374X-RAY DIFFRACTION100
3.895-4.3530.185660.1541223X-RAY DIFFRACTION99.9225
4.353-5.0230.182550.1581091X-RAY DIFFRACTION100
5.023-6.1430.179480.183932X-RAY DIFFRACTION100
6.143-8.6520.206450.175744X-RAY DIFFRACTION100
8.652-46.1330.158160.193453X-RAY DIFFRACTION99.1543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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