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- PDB-8xgm: Cryo-EM structure of human GPR1 bound to chemerin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xgm
タイトルCryo-EM structure of human GPR1 bound to chemerin
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • G-protein coupled receptor 1
  • Retinoic acid receptor responder protein 2
  • scFV16
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


adipokinetic hormone binding / adipokinetic hormone receptor activity / platelet dense granule lumen / regulation of lipid catabolic process / antifungal innate immune response / embryonic digestive tract development / antifungal humoral response / positive regulation of chemotaxis / response to caloric restriction / neuropeptide binding ...adipokinetic hormone binding / adipokinetic hormone receptor activity / platelet dense granule lumen / regulation of lipid catabolic process / antifungal innate immune response / embryonic digestive tract development / antifungal humoral response / positive regulation of chemotaxis / response to caloric restriction / neuropeptide binding / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of fat cell differentiation / retinoid metabolic process / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / positive regulation of relaxation of smooth muscle / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / chemokine-mediated signaling pathway / response to activity / Regulation of insulin secretion / neuropeptide signaling pathway / response to prostaglandin E / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / response to peptide hormone / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / chemotaxis / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / insulin receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / GDP binding / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Platelet degranulation / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose homeostasis / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / extracellular vesicle / sensory perception of taste / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / sperm principal piece / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / extracellular matrix / retina development in camera-type eye / GTPase binding / G protein activity / Ca2+ pathway / midbody / cell cortex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / defense response to Gram-negative bacterium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / cell differentiation
類似検索 - 分子機能
Chemerin-like receptor 2 / Retinoic acid receptor responder protein 2 / Formyl peptide receptor-related / Cystatin superfamily / G-protein alpha subunit, group I / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. ...Chemerin-like receptor 2 / Retinoic acid receptor responder protein 2 / Formyl peptide receptor-related / Cystatin superfamily / G-protein alpha subunit, group I / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Guanine nucleotide-binding protein subunit gamma / Chemerin-like receptor 2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Retinoic acid receptor responder protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Vicugna pacos (アルパカ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Liu, A.J. / Liu, Y.Z. / Ye, R.D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of G protein-coupled receptor GPR1 bound to full-length chemerin adipokine reveals a chemokine-like reverse binding mode.
著者: Aijun Liu / Yezhou Liu / Geng Chen / Wenping Lyu / Fang Ye / Junlin Wang / Qiwen Liao / Lizhe Zhu / Yang Du / Richard D Ye /
要旨: Chemerin is an adipokine with chemotactic activity to a subset of leukocytes. Chemerin binds to 3 G protein-coupled receptors, including chemokine-like receptor 1 (CMKLR1), G protein-coupled receptor ...Chemerin is an adipokine with chemotactic activity to a subset of leukocytes. Chemerin binds to 3 G protein-coupled receptors, including chemokine-like receptor 1 (CMKLR1), G protein-coupled receptor 1 (GPR1), and C-C chemokine receptor-like 2 (CCRL2). Here, we report that GPR1 is capable of Gi signaling when stimulated with full-length chemerin or its C-terminal nonapeptide (C9, YFPGQFAFS). We present high-resolution cryo-EM structures of Gi-coupled GPR1 bound to full-length chemerin and to the C9 peptide, respectively. C9 insertion into the transmembrane (TM) binding pocket is both necessary and sufficient for GPR1 signaling, whereas the full-length chemerin uses its bulky N-terminal core for interaction with a β-strand located at the N-terminus of GPR1. This interaction involves multiple β-strands of full-length chemerin, forming a β-sheet that serves as a "lid" for the TM binding pocket and is energetically expensive to remove as indicated by molecular dynamics simulations with free energy landscape analysis. Combining results from functional assays, our structural model explains why C9 is an activating peptide at GPR1 and how the full-length chemerin uses a "two-site" model for enhanced interaction with GPR1.
履歴
登録2023年12月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年3月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: scFV16
A: G-protein coupled receptor 1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
C: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
G: Guanine nucleotide-binding protein subunit gamma
D: Retinoic acid receptor responder protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,3647
ポリマ－161,9786
非ポリマー3871
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#2: タンパク質 G-protein coupled receptor 1 / Chemerin-like receptor 2


分子量: 35785.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46091
#6: タンパク質 Retinoic acid receptor responder protein 2 / Chemerin


分子量: 15904.175 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARRES2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99969

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 BCG

#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1 / G protein beta subunit


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1


分子量: 40445.059 Da / 分子数: 1 / Mutation: G203A, A326S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63096
#5: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein subunit gamma


分子量: 6089.048 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A6P5CFI6

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抗体 / 非ポリマー , 2種, 2分子 S

#1: 抗体 scFV16


分子量: 26337.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#7: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human GPR1 in complex with chemerin and heterotrimeric Gi proteins
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107273 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01210566
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.97514325
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.6841411
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0461605
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051802

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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