[日本語] English
万見
- PDB-8x7s: Crystal structure of tlr0611 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x7s
タイトルCrystal structure of tlr0611
要素UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Crystal structure of tlr0611
機能・相同性
機能・相同性情報


UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / biosynthetic process / UTP binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase, cyanobacteria / : / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus vestitus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Su, J.Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of tlr0611
著者: Su, J.Y.
履歴
登録2023年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,0913
ポリマ－133,0913
非ポリマー00
水00
1
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase

B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,1826
ポリマ－266,1826
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area22070 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area88880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.304, 99.304, 310.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量: 44363.746 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus vestitus (strain NIES-2133 / IAM M-273 / BP-1) (バクテリア)
遺伝子: cugP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DL85
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→19.86 Å / Num. obs: 23126 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.35→3.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.964 / Num. unique obs: 4680

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.18.2_3874: ???) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.35→19.86 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2753 1999 8.67 %
Rwork0.254 --
obs0.2559 23054 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9030 0 0 0 9030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67712553
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8241246
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051617
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.35-3.430.40491390.38211476X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.530.36911400.36531462X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.630.42341380.35851458X-RAY DIFFRACTION100
3.63-3.750.34891390.3441476X-RAY DIFFRACTION99
3.75-3.880.34271420.33151484X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.030.31351410.29781480X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.210.31151400.28881485X-RAY DIFFRACTION100
4.21-4.430.30231430.27381498X-RAY DIFFRACTION100
4.43-4.710.27881440.24781517X-RAY DIFFRACTION100
4.71-5.070.25771410.24091486X-RAY DIFFRACTION100
5.07-5.570.2771440.25461519X-RAY DIFFRACTION100
5.57-6.350.32361450.26561527X-RAY DIFFRACTION99
6.35-7.910.24441480.24141557X-RAY DIFFRACTION100
7.92-19.860.19111550.17341630X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る