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- PDB-8x7h: Crystal structure of the ternary complex of GID4-PROTAC(NEP162)-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x7h
タイトルCrystal structure of the ternary complex of GID4-PROTAC(NEP162)-BRD4(BD1).
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • Glucose-induced degradation protein 4 homolog
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / ubiquitin ligase complex / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / Regulation of pyruvate metabolism / condensed nuclear chromosome ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / ubiquitin ligase complex / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / Regulation of pyruvate metabolism / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / p53 binding / ubiquitin protein ligase activity / chromosome / regulation of inflammatory response / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain ...Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Bromodomain-containing protein 4 / Glucose-induced degradation protein 4 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Dong, C. / Yan, X. / Li, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900865 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271265 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071193 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of 162
著者: Dong, C. / Yan, X. / Li, Y.
履歴
登録2023年11月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
B: Bromodomain-containing protein 4
C: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
D: Bromodomain-containing protein 4
E: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
F: Bromodomain-containing protein 4
G: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
H: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,61520
ポリマ－138,1728
非ポリマー4,44312
水1,15364
1
A: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5624
ポリマ－34,5432
非ポリマー1,0192
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
D: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8387
ポリマ－34,5432
非ポリマー1,2955
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
F: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4703
ポリマ－34,5432
非ポリマー9271
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
H: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7466
ポリマ－34,5432
非ポリマー1,2034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.855, 87.613, 88.440
Angle α, β, γ (deg.)103.09, 90.90, 106.23
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Glucose-induced degradation protein 4 homolog / Vacuolar import and degradation protein 24 homolog


分子量: 19604.777 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GID4, C17orf39, VID24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IVV7
#2: タンパク質
Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 14938.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#3: 化合物
ChemComp-YBI / ~{N}-[4-[6-[3-[4-[2-[(9~{S})-7-(4-chlorophenyl)-4,5,13-trimethyl-3-thia-1,8,11,12-tetrazatricyclo[8.3.0.0^{2,6}]trideca-2(6),4,7,10,12-pentaen-9-yl]ethanoyl]piperazin-1-yl]propoxy]-1~{H}-benzimidazol-2-yl]cyclohexyl]-2-(1~{H}-indol-2-ylmethylamino)ethanamide


分子量: 926.570 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C50H56ClN11O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 10% (w/v) polyethylene glycol 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→47.81 Å / Num. obs: 34488 / % possible obs: 97.07 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.97
反射 シェル解像度: 2.9→3.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.528 / Num. unique obs: 3438

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→38.46 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 38.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 1713 5.02 %
Rwork0.2355 --
obs0.2388 34141 97.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→38.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8030 0 317 64 8411
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0148625
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7591179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3311241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0171509
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.990.43661490.37912727X-RAY DIFFRACTION96
2.99-3.080.36161380.31722671X-RAY DIFFRACTION98
3.09-3.20.41131450.30672732X-RAY DIFFRACTION98
3.2-3.320.39031440.30792725X-RAY DIFFRACTION97
3.32-3.470.35831440.28052685X-RAY DIFFRACTION97
3.47-3.660.33091430.23892735X-RAY DIFFRACTION98
3.66-3.890.29591380.21922667X-RAY DIFFRACTION97
3.89-4.190.26651470.20132707X-RAY DIFFRACTION97
4.19-4.610.21761360.18882736X-RAY DIFFRACTION98
4.61-5.270.22711410.19452720X-RAY DIFFRACTION98
5.27-6.630.32221480.24132687X-RAY DIFFRACTION97
6.64-38.460.28811400.21612636X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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