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- PDB-8x2t: The Crystal Structure of FES from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x2t
タイトルThe Crystal Structure of FES from Biortus.
要素Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Tyrosine-protein kinase / ATP-binding / Lipid-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / cellular response to vitamin D / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / regulation of cell motility / centrosome cycle ...positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / cellular response to vitamin D / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / regulation of cell motility / centrosome cycle / myoblast proliferation / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell differentiation / immunoglobulin receptor binding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of cell adhesion / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cytoplasmic side of plasma membrane / chemotaxis / microtubule cytoskeleton / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / microtubule binding / protein autophosphorylation / cell adhesion / focal adhesion / Golgi apparatus / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / : / SH2 domain ...Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Pan, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of FES from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Lin, D. / Pan, W.
履歴
登録2023年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4511
ポリマ－46,4511
非ポリマー00
水84747
1
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps

A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9032
ポリマ－92,9032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area15760 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area38830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.882, 29.952, 73.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.674, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量: 46451.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FES / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07332
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M CaCl2, 0.1M Tris pH8.5, 25% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.979514 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45.75 Å / Num. obs: 8125 / % possible obs: 87.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.014 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.385 / Num. unique obs: 1352

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→45.748 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.783 / SU B: 24.072 / SU ML: 0.448 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.658 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3394 383 4.714 %
Rwork0.2695 7742 -
all0.273 --
obs-8125 87.159 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 50.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.945 Å20 Å24.099 Å2
2--0.948 Å20 Å2
3---1.982 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3012 0 0 47 3059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0010.0133061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172955
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1081.6394125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0241.5776800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3035370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.52922.582182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29215581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3171525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0330.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023461
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.150.2589
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1550.22438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.130.21434
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0770.21404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1060.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1090.237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1310.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2880.24
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0290.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4895.4671492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4895.4651491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.918.1921858
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.918.1941859
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2795.5151569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.2795.5171570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5638.2692267
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.5638.2712268
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it2.91962.6923269
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other2.91862.7153270
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.9750.294270.294600X-RAY DIFFRACTION91.3994
2.975-3.0570.468320.319565X-RAY DIFFRACTION89.5052
3.057-3.1450.464220.328534X-RAY DIFFRACTION89.2456
3.145-3.2420.383220.317531X-RAY DIFFRACTION89.4822
3.242-3.3480.358250.28530X-RAY DIFFRACTION87.8165
3.348-3.4660.296280.276475X-RAY DIFFRACTION88.7125
3.466-3.5960.404190.265479X-RAY DIFFRACTION88.2979
3.596-3.7430.305310.246464X-RAY DIFFRACTION87.6106
3.743-3.9090.406200.247416X-RAY DIFFRACTION87.0259
3.909-4.0990.268180.252425X-RAY DIFFRACTION87.3767
4.099-4.3210.243200.218401X-RAY DIFFRACTION85.0505
4.321-4.5820.261200.22348X-RAY DIFFRACTION84.0183
4.582-4.8970.258170.236364X-RAY DIFFRACTION86.3946
4.897-5.2890.379160.232317X-RAY DIFFRACTION83.8791
5.289-5.7910.343190.305295X-RAY DIFFRACTION82.8496
5.791-6.4720.468150.32267X-RAY DIFFRACTION84.9398
6.472-7.4670.336130.288260X-RAY DIFFRACTION85.8491
7.467-9.130.32280.275201X-RAY DIFFRACTION84.2742
9.13-12.8470.30470.221170X-RAY DIFFRACTION83.8863
12.847-45.7480.70940.322100X-RAY DIFFRACTION78.1955

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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