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- PDB-8x2p: The Crystal Structure of LCK from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x2p
タイトルThe Crystal Structure of LCK from Biortus.
要素Tyrosine-protein kinase Lck
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Host-virus interaction / ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / pericentriolar material / protein serine/threonine phosphatase activity / PECAM1 interactions / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell activation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of T cell activation / platelet activation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / DAP12 signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Lu, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of LCK from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Lu, Y.
履歴
登録2023年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Lck
B: Tyrosine-protein kinase Lck
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0197
ポリマ－24,5152
非ポリマー5045
水5,188288
1
A: Tyrosine-protein kinase Lck
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5494
ポリマ－12,2581
非ポリマー2923
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5730 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase Lck
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4703
ポリマ－12,2581
非ポリマー2122
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.072, 57.438, 67.942
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-548-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Lck


分子量: 12257.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06239

-
非ポリマー , 5種, 293分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: (PEGsII-A10) 0.1M MgCl2, 0.1M MES pH6.5, 30% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→43.902 Å / Num. obs: 42896 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 30.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique obs: 2801

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→43.902 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 0.894 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.064 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2015 2101 4.898 %
Rwork0.1825 40795 -
all0.183 --
obs-42896 99.356 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 17.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.617 Å20 Å2
3---0.777 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→43.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1653 0 32 288 1973
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0131754
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.6542366
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3421.5813754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2175217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.29820.185108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15115287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3431519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022002
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1780.21465
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.2903
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0330.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2110.222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2450.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3751.533835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3631.53834
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3212.2871042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3222.2891043
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7881.875919
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7871.876920
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9612.6891316
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.962.6891317
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.73220.3572005
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.58519.3621941
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.4360.3061160.2542801X-RAY DIFFRACTION92.1352
1.436-1.4760.2571280.2262923X-RAY DIFFRACTION99.3487
1.476-1.5180.2771460.2152822X-RAY DIFFRACTION100
1.518-1.5650.2291670.1862727X-RAY DIFFRACTION100
1.565-1.6160.2091380.1842693X-RAY DIFFRACTION100
1.616-1.6730.2161500.1892557X-RAY DIFFRACTION99.9631
1.673-1.7360.1891260.1772520X-RAY DIFFRACTION99.9622
1.736-1.8070.1841330.1762394X-RAY DIFFRACTION100
1.807-1.8870.1921130.1742323X-RAY DIFFRACTION100
1.887-1.9790.2091090.1832237X-RAY DIFFRACTION100
1.979-2.0860.1951060.1742112X-RAY DIFFRACTION99.9099
2.086-2.2130.183890.1712034X-RAY DIFFRACTION100
2.213-2.3650.189980.1681882X-RAY DIFFRACTION99.9495
2.365-2.5540.1791070.1691747X-RAY DIFFRACTION100
2.554-2.7970.201730.1761635X-RAY DIFFRACTION100
2.797-3.1260.215880.1831486X-RAY DIFFRACTION100
3.126-3.6080.173650.1631342X-RAY DIFFRACTION99.8581
3.608-4.4140.166780.1661115X-RAY DIFFRACTION100
4.414-6.2230.254440.213902X-RAY DIFFRACTION100
6.223-43.9020.295270.246543X-RAY DIFFRACTION99.6503

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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