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万見
- PDB-8x20: HIV-1 reverse transcriptase mutant Q151M/Y115F/F116Y/L74V:DNA:E-C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x20
タイトルHIV-1 reverse transcriptase mutant Q151M/Y115F/F116Y/L74V:DNA:E-CFCP-TP ternary complex
要素
  • DNA/RNA (38-MER)
  • HIV-1 RT p51 subunit
  • Pol protein (Fragment)
キーワードTRANSFERASE / reverse transcriptase / HIV-1 / HBV / drug resistance / nucleoside analogue / E-CFCP
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / Pol protein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yasutake, Y. / Hattori, S.I. / Mitsuya, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21fk0310113 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Deviated binding of anti-HBV nucleoside analog E-CFCP-TP to the reverse transcriptase active site attenuates the effect of drug-resistant mutations.
著者: Yasutake, Y. / Hattori, S.I. / Kumamoto, H. / Tamura, N. / Maeda, K. / Mitsuya, H.
履歴
登録2023年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pol protein (Fragment)
B: HIV-1 RT p51 subunit
E: DNA/RNA (38-MER)
C: Pol protein (Fragment)
D: HIV-1 RT p51 subunit
F: DNA/RNA (38-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,81614
ポリマ－255,2116
非ポリマー1,6058
水4,468248
1
A: Pol protein (Fragment)
B: HIV-1 RT p51 subunit
E: DNA/RNA (38-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,3506
ポリマ－127,6053
非ポリマー7443
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11910 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area46240 Å2
手法PISA
2
C: Pol protein (Fragment)
D: HIV-1 RT p51 subunit
F: DNA/RNA (38-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,4668
ポリマ－127,6053
非ポリマー8615
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12320 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area46690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)284.069, 284.069, 95.605
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Pol protein (Fragment)


分子量: 64019.363 Da / 分子数: 2 / 変異: L74V, Y115F, F116Y, Q151M, C162S, C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pCDF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: D3XFN5
#2: タンパク質 HIV-1 RT p51 subunit / HIV-1 reverse transcriptase p51 subunit / p51 RT


分子量: 51861.547 Da / 分子数: 2 / 変異: C162S, C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P12497

-
DNA鎖 , 1種, 2分子 EF

#3: DNA鎖 DNA/RNA (38-MER)


分子量: 11724.502 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 256分子

#4: 化合物 ChemComp-XTE / E-CFCP-triphosphate / [[(1~{S},2~{E},3~{S},5~{S})-3-(2-azanyl-6-oxidanylidene-1~{H}-purin-9-yl)-1-cyano-2-(fluoranylmethylidene)-5-oxidanyl-cyclopentyl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate


分子量: 560.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H16FN6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: bis-tris-HCl, di-ammonium hydrogen citrate, MgCl2, PEG6000, sucrose, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 78960 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 63.3 Å2 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4494 / Rrim(I) all: 0.878

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KDN

6kdn


解像度: 2.7→48.602 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 23.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 4023 5.1 %
Rwork0.1735 --
obs0.1764 78952 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.602 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15688 1495 101 248 17532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00717888
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84924607
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.8916845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1122662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052835
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.73180.31841350.2652559X-RAY DIFFRACTION100
2.7318-2.76510.33141290.24682586X-RAY DIFFRACTION100
2.7651-2.80010.2941440.23452595X-RAY DIFFRACTION100
2.8001-2.8370.29951400.21842589X-RAY DIFFRACTION100
2.837-2.87580.28681620.22372552X-RAY DIFFRACTION100
2.8758-2.91690.3061420.22282598X-RAY DIFFRACTION100
2.9169-2.96050.29511430.20972556X-RAY DIFFRACTION100
2.9605-3.00670.31061620.21472565X-RAY DIFFRACTION100
3.0067-3.0560.24871480.19972586X-RAY DIFFRACTION100
3.056-3.10870.24461050.1942599X-RAY DIFFRACTION100
3.1087-3.16520.25321520.1932558X-RAY DIFFRACTION100
3.1652-3.22610.32141520.19422627X-RAY DIFFRACTION100
3.2261-3.29190.23521280.19322579X-RAY DIFFRACTION100
3.2919-3.36350.2711230.18492575X-RAY DIFFRACTION100
3.3635-3.44170.26761530.17852562X-RAY DIFFRACTION100
3.4417-3.52770.23751440.17882613X-RAY DIFFRACTION100
3.5277-3.62310.2691340.17612575X-RAY DIFFRACTION100
3.6231-3.72970.22251260.17642589X-RAY DIFFRACTION100
3.7297-3.850.22421380.17552608X-RAY DIFFRACTION100
3.85-3.98750.21781640.16032566X-RAY DIFFRACTION100
3.9875-4.14710.19251280.15332567X-RAY DIFFRACTION100
4.1471-4.33570.23731280.15082608X-RAY DIFFRACTION100
4.3357-4.56420.19361480.14892581X-RAY DIFFRACTION100
4.5642-4.84990.18361340.1512577X-RAY DIFFRACTION100
4.8499-5.2240.21021440.14692589X-RAY DIFFRACTION100
5.224-5.74890.20441270.16652587X-RAY DIFFRACTION100
5.7489-6.5790.23741300.17742590X-RAY DIFFRACTION100
6.579-8.28220.19721500.16342575X-RAY DIFFRACTION100
8.2822-48.6020.21091100.16912618X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1312-0.0784-0.26990.57040.05243.0462-0.0462-0.09850.14630.02130.0158-0.07710.17630.02240.01690.27520.00030.03470.3631-0.03490.4008178.1131275.3178-145.9297
25.15410.0293-0.87424.6426-0.13112.80820.145-0.58450.63590.5697-0.2343-0.2259-0.20030.14510.09051.5174-0.25280.12211.8234-0.33390.9328182.5778277.3192-122.4028
32.44470.2852-0.18460.92860.34341.4244-0.05440.29790.1964-0.1383-0.05220.3263-0.1728-0.67820.12420.34660.087-0.03380.7432-0.03240.5957145.7856275.8962-154.815
42.47231.23941.11515.27283.58816.5401-0.1686-0.3974-0.1949-0.2627-0.06340.3570.2126-0.74240.20890.3892-0.02240.05580.44970.0220.3689174.5638264.1895-147.5563
51.68330.066-0.24411.467-0.34990.9655-0.09580.11560.1973-0.14840.10410.1343-0.0863-0.0639-0.01120.3183-0.04730.00060.42440.00820.3494211.0622281.7057-183.022
69.8852-5.8753-0.73373.49480.57858.1754-0.0618-0.11381.3029-0.35190.0095-0.2228-1.20610.0370.07831.3731-0.1424-0.10310.90050.27471.4116212.4658300.8705-197.6322
71.1407-0.1786-0.10132.4384-0.96681.3186-0.1107-0.024-0.0827-0.13820.0469-0.10250.15530.31060.08130.3347-0.04470.05080.50040.01570.3622238.4855262.2566-182.1093
84.89590.22040.35942.9965-1.10863.75770.18240.5841-0.3088-0.1559-0.4212-0.08280.37360.20390.23330.4353-0.03690.05250.503-0.02870.3253207.2376273.7985-190.9547
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 553)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 601 through 601)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 5 through 427)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid -1 through 33)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'C' and resid 1 through 553)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'C' and resid 601 through 601)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'D' and resid 5 through 427)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'F' and resid -4 through 33)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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