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- PDB-8x0n: The molecular mechanism of hnRNPA1 recognize TERRA RNA. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x0n
タイトルThe molecular mechanism of hnRNPA1 recognize TERRA RNA.
要素
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
  • RNA (5'-R(*UP*UP*AP*GP*GP*GP*UP*UP*AP*GP*GP*G)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / hnRNPA1 / UP1 / TERRA / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / regulation of RNA splicing / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xu, Z.Y. / Liu, Y. / Li, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32090040 中国
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2025
タイトル: Phase separation of hnRNPA1 and TERRA regulates telomeric stability.
著者: Xu, Z. / Liu, Y. / Li, F. / Yang, Y. / Zhang, H. / Meng, F. / Liu, X. / Xie, X. / Chen, X. / Shi, Y. / Zhang, L.
履歴
登録2023年11月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年5月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
B: RNA (5'-R(*UP*UP*AP*GP*GP*GP*UP*UP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0412
ポリマ－27,0412
非ポリマー00
水00
1
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
B: RNA (5'-R(*UP*UP*AP*GP*GP*GP*UP*UP*AP*GP*GP*G)-3')

A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
B: RNA (5'-R(*UP*UP*AP*GP*GP*GP*UP*UP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0834
ポリマ－54,0834
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area7340 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.298, 101.298, 55.339
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量: 23131.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPA1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P09651
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*UP*AP*GP*GP*GP*UP*UP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量: 3909.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 100mM HEPES, pH7.0, 10% PEG 4000, 10% 2-Propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 7512 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.523 / Num. unique obs: 350 / CC1/2: 0.735

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→28.824 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2897 548 7.75 %
Rwork0.2344 --
obs0.2385 7075 94.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1449 259 0 0 1708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4582439
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1161033
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003274
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8005-3.0820.35951260.31321464X-RAY DIFFRACTION87
3.082-3.52730.34231400.26171638X-RAY DIFFRACTION97
3.5273-4.44140.28131440.21671682X-RAY DIFFRACTION98
4.4414-28.820.24551380.21251743X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7862.8460.88922.61130.3830.4272-0.0184-0.13510.0660.0427-0.07560.0663-0.12580.03590.07050.2812-0.0025-0.00440.3346-0.04680.2187-25.537926.574-0.0841
20.74270.2945-0.75890.5920.37723.65990.48720.0938-0.29170.13570.2139-0.37860.42470.8652-0.49310.52980.0479-0.15250.419-0.0030.447-8.713929.4333-6.7751
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 6 through 186)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 12)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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