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万見
- PDB-8wzu: 4-hydroxybutyryl-CoA Synthetase (ADP-forming) from Nitrosopumilus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wzu
タイトル4-hydroxybutyryl-CoA Synthetase (ADP-forming) from Nitrosopumilus maritimus.
要素4-hydroxybutyrate--CoA ligase [ADP-forming]
キーワードLIGASE / Nitropumilus maritimus / ACD / Synthetase / HB/HP / carbon fixation / thaumarchaeota
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxybutyrate-CoA ligase (ADP-forming) / acetate-CoA ligase (ADP-forming) activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ligase-CoA domain / ATP-grasp domain / Ligase-CoA domain / Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 ...Ligase-CoA domain / ATP-grasp domain / Ligase-CoA domain / Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxybutyrate--CoA ligase [ADP-forming]
類似検索 - 構成要素
生物種Nitrosopumilus maritimus SCM1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Johnson, J. / Demirci, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1231306 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of 4-hydroxybutyryl CoA synthetase (ADP-forming): A Key Enzyme in the Thaumarchaeal Hydroxypropionate/Hydroxybutyrate cycle.
著者: Johnson, J. / Demirci, H.
履歴
登録2023年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2024年6月12日ID: 8IUP
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase [ADP-forming]
B: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase [ADP-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6484
ポリマ－151,4562
非ポリマー1922
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area50900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)356.980, 70.400, 75.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 4-hydroxybutyrate--CoA ligase [ADP-forming] / 4-hydroxybutyryl-coenzyme A synthetase [ADP-forming] / 4-hydroxybutyryl-CoA synthetase [ADP-forming]


分子量: 75727.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nitrosopumilus maritimus SCM1 (古細菌)
遺伝子: Nmar_0206 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A9A1Y1, 4-hydroxybutyrate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.89 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: pH 4.5, 100mM Na-acetate/acetic acid, 200mM lithium sulfate, 50% (v/v) PEG 400, 0.5uL of 100% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.73 - 1.85
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月10日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.731
21.851
反射解像度: 2.69→24.88 Å / Num. obs: 53788 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 13.16 % / Biso Wilson estimate: 51.3 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 7.49
反射 シェル解像度: 2.69→2.75 Å / 冗長度: 11.77 % / Mean I/σ(I) obs: 0.59 / Num. unique obs: 7963 / CC1/2: 0.27 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACv5.5精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→24.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 39.626 / SU ML: 0.346 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.281 / ESU R Free: 0.399 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2801 2992 6.8 %RANDOM
Rwork0.23618 ---
obs0.23921 41150 91.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.844 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.92 Å20 Å2-0 Å2
2---3.2 Å20 Å2
3---1.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→24.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9479 0 10 83 9572
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0179622
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0169816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3041.85512954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4581.5722769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6725.1331281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.281101907
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210719
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7413.7094997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7413.7094997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.6156.6726241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6156.6726242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5813.9444625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5763.9394617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3877.1626702
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.96343.7840351
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.95743.7940335
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 184 -
Rwork0.372 2379 -
obs--74.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2859-0.16930.08451.44230.09790.8095-0.02540.0906-0.094-0.05960.01730.17080.13310.03950.00820.03220.03520.00060.25330.03670.031156.40623.314.428
21.7501-0.4543-0.20441.53660.15880.8774-0.1207-0.18860.27050.19040.04030.0484-0.13890.09790.08040.0801-0.0708-0.05490.26280.06090.108753.76459.0624.982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 698
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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