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- PDB-8wyr: Cryo-EM structure of human CD5L bound to IgM-Fc/J -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wyr
タイトルCryo-EM structure of human CD5L bound to IgM-Fc/J
要素
  • Immunoglobulin J chain
  • Interleukin-2,CD5 antigen-like
  • Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / CD5 antigen-like / pentamer
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of complement-dependent cytotoxicity / hexameric IgM immunoglobulin complex / kappa-type opioid receptor binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / IgM B cell receptor complex / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell homeostatic proliferation / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex ...positive regulation of complement-dependent cytotoxicity / hexameric IgM immunoglobulin complex / kappa-type opioid receptor binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / IgM B cell receptor complex / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell homeostatic proliferation / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / response to tacrolimus / positive regulation of plasma cell differentiation / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / IgA binding / positive regulation of tissue remodeling / pre-B cell allelic exclusion / glomerular filtration / IgM immunoglobulin complex / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / regulation of complement activation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / natural killer cell activation / activated T cell proliferation / kinase activator activity / positive regulation of regulatory T cell differentiation / : / CD22 mediated BCR regulation / negative regulation of B cell apoptotic process / zymogen activation / Interleukin-2 signaling / positive regulation of immunoglobulin production / immune system process / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of interleukin-17 production / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / humoral immune response / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / cellular defense response / Scavenging of heme from plasma / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of B cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / complement activation, classical pathway / antigen binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / negative regulation of protein phosphorylation / cytokine activity / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / cell-cell signaling / antibacterial humoral response / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate binding / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / defense response to Gram-negative bacterium / response to ethanol / adaptive immune response / blood microparticle / transcription by RNA polymerase II / Potential therapeutics for SARS / cell adhesion / inflammatory response / immune response / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / : / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain ...: / SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / : / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Four-helical cytokine-like, core / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CD5 antigen-like / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin heavy constant mu / Interleukin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Wang, Y.X. / Su, C. / Xiao, J.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: CD5L associates with IgM via the J chain.
著者: Yuxin Wang / Chen Su / Chenggong Ji / Junyu Xiao /
要旨: CD5 antigen-like (CD5L), also known as Spα or AIM (Apoptosis inhibitor of macrophage), emerges as an integral component of serum immunoglobulin M (IgM). However, the molecular mechanism underlying ...CD5 antigen-like (CD5L), also known as Spα or AIM (Apoptosis inhibitor of macrophage), emerges as an integral component of serum immunoglobulin M (IgM). However, the molecular mechanism underlying the interaction between IgM and CD5L has remained elusive. In this study, we present a cryo-electron microscopy structure of the human IgM pentamer core in complex with CD5L. Our findings reveal that CD5L binds to the joining chain (J chain) in a Ca-dependent manner and further links to IgM via a disulfide bond. We further corroborate recently published data that CD5L reduces IgM binding to the mucosal transport receptor pIgR, but does not impact the binding of the IgM-specific receptor FcμR. Additionally, CD5L does not interfere with IgM-mediated complement activation. These results offer a more comprehensive understanding of IgM and shed light on the function of the J chain in the immune system.
履歴
登録2023年10月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
B: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
C: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
D: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
E: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
F: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
G: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
H: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
J: Immunoglobulin J chain
K: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
L: Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu
M: Interleukin-2,CD5 antigen-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)502,54425
ポリマ－499,82712
非ポリマー2,71713
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 ABCDEFGHKLJM

#1: タンパク質
Interleukin-2,Isoform 1 of Immunoglobulin heavy constant mu / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Ig mu chain C region / Ig mu chain C region BOT / Ig mu chain ...IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Ig mu chain C region / Ig mu chain C region BOT / Ig mu chain C region GAL / Ig mu chain C region OU


分子量: 44086.461 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Signal peptide from Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant mu
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2, IGHM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60568, UniProt: P01871
#2: タンパク質 Immunoglobulin J chain


分子量: 19204.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JCHAIN / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01591
#3: タンパク質 Interleukin-2,CD5 antigen-like / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Apoptosis inhibitor expressed by macrophages / hAIM / CT-2 / ...IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Apoptosis inhibitor expressed by macrophages / hAIM / CT-2 / IgM-associated peptide / SP-alpha


分子量: 39757.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2, CD5L, API6, UNQ203/PRO229 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60568, UniProt: O43866

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糖 , 2種, 11分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of IgM-Fc with the J chain and CD5L / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 381470 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00721112
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69428874
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7222896
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0463396
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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