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- PDB-8wqq: Proteomics study reveals that ASFV g5Rp protein interacts with eu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wqq
タイトルProteomics study reveals that ASFV g5Rp protein interacts with eukaryotic translation initiation factor 5A and may regulate host translation
要素mRNA-decapping protein g5R
キーワードVIRAL PROTEIN / African swine fever virus / g5Rp / quantitative proteomics / EIF5A / protein-protein interaction / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase activity / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase / host cell rough endoplasmic reticulum / ATP biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-decapping protein g5R
類似検索 - 構成要素
生物種ASFV-like virus WU (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Liang, R.Y. / Xu, C.M. / Zhao, X.M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32302912 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Proteomics study reveals that ASFV g5Rp protein interacts with eukaryotic translation initiation factor 5A and may regulate host translation.
著者: Liang, R.Y. / Xu, C.M.
履歴
登録2023年10月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-decapping protein g5R
B: mRNA-decapping protein g5R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1972
ポリマ－58,1972
非ポリマー00
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.199, 77.296, 96.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 mRNA-decapping protein g5R


分子量: 29098.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ASFV-like virus WU (ウイルス) / 遺伝子: Ba71V-102 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32092
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES Sodium, pH 7.5,1.5M Lithium Sulfate monophydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2022年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30.198 Å / Num. obs: 25174 / % possible obs: 99.31 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.778 / Num. unique obs: 1627

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3247: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→30.198 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2873 1978 7.86 %
Rwork0.2375 --
obs0.2415 25174 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30.198 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4092 0 0 191 4283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064192
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9475644
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.272534
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052594
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.35750.31241350.26571627X-RAY DIFFRACTION99
2.3575-2.42120.32831500.25411630X-RAY DIFFRACTION100
2.4212-2.49240.2861380.25411660X-RAY DIFFRACTION100
2.4924-2.57280.32161370.261632X-RAY DIFFRACTION100
2.5728-2.66470.32971380.26761646X-RAY DIFFRACTION100
2.6647-2.77140.32751430.25561658X-RAY DIFFRACTION100
2.7714-2.89740.29581380.26081646X-RAY DIFFRACTION100
2.8974-3.050.30531450.26361642X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.24090.29731440.25691666X-RAY DIFFRACTION100
3.2409-3.49080.31711370.25241660X-RAY DIFFRACTION100
3.4908-3.84150.37741360.26551567X-RAY DIFFRACTION94
3.8415-4.39590.23331440.2081665X-RAY DIFFRACTION98
4.3959-5.53280.25661440.19751717X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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