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- PDB-8wny: Cryo EM map of SLC7A10-SLC3A2 complex in the D-serine bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wny
タイトルCryo EM map of SLC7A10-SLC3A2 complex in the D-serine bound state
要素
  • Amino acid transporter heavy chain SLC3A2
  • Asc-type amino acid transporter 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SLC7A10 / SLC3A2
機能・相同性
機能・相同性情報


D-serine transmembrane transport / positive regulation of synaptic transmission, glycinergic / D-alanine transmembrane transport / glycine transport / L-serine transmembrane transporter activity / negative regulation of brown fat cell differentiation / apical pole of neuron / tyrosine transport / L-histidine transport / amino acid transport complex ...D-serine transmembrane transport / positive regulation of synaptic transmission, glycinergic / D-alanine transmembrane transport / glycine transport / L-serine transmembrane transporter activity / negative regulation of brown fat cell differentiation / apical pole of neuron / tyrosine transport / L-histidine transport / amino acid transport complex / L-leucine import across plasma membrane / L-alanine transmembrane transporter activity / L-alanine import across plasma membrane / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / aromatic amino acid transmembrane transporter activity / phenylalanine transport / methionine transport / L-leucine transmembrane transporter activity / isoleucine transport / valine transport / proline transport / L-amino acid transmembrane transporter activity / L-leucine transport / thyroid hormone transport / neutral amino acid transport / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / Tryptophan catabolism / Amino acid transport across the plasma membrane / exogenous protein binding / anchoring junction / Basigin interactions / response to exogenous dsRNA / amino acid transport / tryptophan transport / basal plasma membrane / calcium ion transport / melanosome / double-stranded RNA binding / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / carbohydrate metabolic process / apical plasma membrane / cadherin binding / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / synapse / symbiont entry into host cell / cell surface / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Solute carrier family 3 member 2, N-terminal domain / 4F2 cell-surface antigen heavy chain / Solute carrier family 3 member 2 N-terminus / : / Amino acid/polyamine transporter I / Amino acid permease / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
D-SERINE / Amino acid transporter heavy chain SLC3A2 / Asc-type amino acid transporter 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Li, Y.N. / Guo, Y.Y. / Dai, L. / Yan, R.H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the human Asc-1 transporter complex.
著者: Yaning Li / Yingying Guo / Angelika Bröer / Lu Dai / Stefan Brӧer / Renhong Yan /
要旨: The Alanine-Serine-Cysteine transporter 1 (Asc-1 or SLC7A10) forms a crucial heterodimeric transporter complex with 4F2hc (SLC3A2) through a covalent disulfide bridge. This complex enables the sodium- ...The Alanine-Serine-Cysteine transporter 1 (Asc-1 or SLC7A10) forms a crucial heterodimeric transporter complex with 4F2hc (SLC3A2) through a covalent disulfide bridge. This complex enables the sodium-independent transport of small neutral amino acids, including L-Alanine (L-Ala), Glycine (Gly), and D-Serine (D-Ser), within the central nervous system (CNS). D-Ser and Gly are two key endogenous glutamate co-agonists that activate N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors by binding to the allosteric site. Mice deficient in Asc-1 display severe symptoms such as tremors, ataxia, and seizures, leading to early postnatal death. Despite its physiological importance, the functional mechanism of the Asc-1-4F2hc complex has remained elusive. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human Asc-1-4F2hc complex in its apo state, D-Ser bound state, and L-Ala bound state, resolved at 3.6 Å, 3.5 Å, and 3.4 Å, respectively. Through detailed structural analysis and transport assays, we uncover a comprehensive alternating access mechanism that underlies conformational changes in the complex. In summary, our findings reveal the architecture of the Asc-1 and 4F2hc complex and provide valuable insights into substrate recognition and the functional cycle of this essential transporter complex.
履歴
登録2023年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amino acid transporter heavy chain SLC3A2
B: Asc-type amino acid transporter 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9927
ポリマ－125,0022
非ポリマー9905
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Amino acid transporter heavy chain SLC3A2 / 4F2 cell-surface antigen heavy chain / 4F2hc / 4F2 heavy chain antigen / Lymphocyte activation ...4F2 cell-surface antigen heavy chain / 4F2hc / 4F2 heavy chain antigen / Lymphocyte activation antigen 4F2 large subunit / Solute carrier family 3 member 2


分子量: 68164.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC3A2, MDU1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08195
#2: タンパク質 Asc-type amino acid transporter 1 / Asc-1 / Solute carrier family 7 member 10


分子量: 56837.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC7A10, ASC1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NS82
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-DSN / D-SERINE


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 4F2hc-ASC-1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 300000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037421
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63710100
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.181994
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421154
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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