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- PDB-8wms: Crystal structure of human DPPA3 in complex with human UHRF1 PHD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wms
タイトルCrystal structure of human DPPA3 in complex with human UHRF1 PHD domain
要素
  • Developmental pluripotency-associated protein 3
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードGENE REGULATION / DNA methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / epigenetic programing of female pronucleus / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / histone H3K9me2/3 reader activity / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / female pronucleus / methyl-CpG binding ...positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / epigenetic programing of female pronucleus / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / histone H3K9me2/3 reader activity / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / female pronucleus / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / : / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Developmental pluripotency-associated protein 3 / PGC7/Stella/Dppa3 domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. ...Developmental pluripotency-associated protein 3 / PGC7/Stella/Dppa3 domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Developmental pluripotency-associated protein 3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Shiraishi, N. / Arita, K.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H02392, 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05741 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05294 日本
Japan Science and Technology14530337 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of human DPPA3 bound to the UHRF1 PHD finger reveals its functional and structural differences from mouse DPPA3.
著者: Shiraishi, N. / Konuma, T. / Chiba, Y. / Hokazono, S. / Nakamura, N. / Islam, M.H. / Nakanishi, M. / Nishiyama, A. / Arita, K.
履歴
登録2023年10月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: Developmental pluripotency-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5896
ポリマ－12,3272
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.802, 77.802, 140.674
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 7762.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: unidentified plasmid (未定義) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Developmental pluripotency-associated protein 3 / Stella-related protein


分子量: 4564.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPPA3, STELLAR / 発現宿主: unidentified plasmid (未定義) / 参照: UniProt: Q6W0C5
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris-HCl (pH 7.0), 200 mM tri-potassium phosphate and 20% (w/v) PEG3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→43.33 Å / Num. obs: 8775 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 64.6 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 903 / CC1/2: 0.896

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→43.33 Å / SU ML: 0.2939 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.7463
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2664 424 4.88 %
Rwork0.2329 8269 -
obs0.2346 8693 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数704 0 4 0 708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042717
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.803964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0479102
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.756199
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.750.34051280.3482679X-RAY DIFFRACTION98.39
2.75-3.460.34951330.29932736X-RAY DIFFRACTION98.73
3.46-43.330.23491630.22854X-RAY DIFFRACTION99.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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