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- PDB-8wik: Crystal structure of human FSP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wik
タイトルCrystal structure of human FSP1
要素Ferroptosis suppressor protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / FSP1 / Ferroptosis / FAD / NADH / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


electron-transferring-flavoprotein dehydrogenase activity / ubiquinone metabolic process / 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 / vitamin K metabolic process / regulation of cellular response to oxidative stress / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / cellular detoxification / negative regulation of ferroptosis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / apoptotic mitochondrial changes ...electron-transferring-flavoprotein dehydrogenase activity / ubiquinone metabolic process / 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 / vitamin K metabolic process / regulation of cellular response to oxidative stress / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / cellular detoxification / negative regulation of ferroptosis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / apoptotic mitochondrial changes / lipid droplet / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / positive regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / DNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Ferroptosis suppressor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Feng, S. / Huang, X. / Tang, D. / Qi, S.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82304600 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32201025 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071214 中国
引用ジャーナル: MedComm (2020) / 年: 2024
タイトル: The crystal structure of human ferroptosis suppressive protein 1 in complex with flavin adenine dinucleotide and nicotinamide adenine nucleotide.
著者: Feng, S. / Huang, X. / Tang, D. / Liu, X. / Ouyang, L. / Yang, D. / Wang, K. / Liao, B. / Qi, S.
履歴
登録2023年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferroptosis suppressor protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0393
ポリマ－40,5741
非ポリマー1,4652
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area15610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.875, 56.875, 505.105
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Ferroptosis suppressor protein 1 / FSP1 / Apoptosis-inducing factor homologous mitochondrion-associated inducer of death / AMID / p53- ...FSP1 / Apoptosis-inducing factor homologous mitochondrion-associated inducer of death / AMID / p53-responsive gene 3 protein


分子量: 40573.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIFM2, AMID, PRG3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BRQ8, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-6FA / 6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 801.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: HEPES , MgCl2, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 291 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2023年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 34829 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 24.58 Å2 / CC1/2: 0.969 / CC star: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 339711
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.079.21.62133530.530.8320.5591.7180.906100
2.07-2.159.91.21533580.7210.9150.4051.2820.92100
2.15-2.2510.10.86233850.8410.9560.2820.9080.954100
2.25-2.379.90.6134130.9080.9760.2020.6430.976100
2.37-2.5210.40.42433660.9560.9890.1370.4460.99399.9
2.52-2.719.80.27634450.9760.9940.0920.2911.001100
2.71-2.99100.18834640.9880.9970.0620.1981.01699.8
2.99-3.4210.10.1234770.9930.9980.0390.1261.04899.9
3.42-4.319.50.0935990.9950.9990.0310.0960.992100
4.31-508.80.07239690.9890.9970.0260.0760.77299.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→35.26 Å / SU ML: 0.2611 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.0098
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2627 2717 6.48 %
Rwork0.2245 39225 -
obs0.227 34829 68.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2788 0 98 197 3083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00762941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94343994
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2836474
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.040.36380.3099545X-RAY DIFFRACTION17.81
2.04-2.080.2851480.3092700X-RAY DIFFRACTION23.53
2.08-2.120.3269620.2983898X-RAY DIFFRACTION29.05
2.12-2.170.3291820.30661198X-RAY DIFFRACTION40.25
2.17-2.220.32731060.29421524X-RAY DIFFRACTION50.15
2.22-2.270.36231130.29691653X-RAY DIFFRACTION53.74
2.27-2.330.33961130.29181645X-RAY DIFFRACTION55.34
2.33-2.40.30081180.28871758X-RAY DIFFRACTION57.53
2.4-2.480.34051290.2841867X-RAY DIFFRACTION60.74
2.48-2.570.35231340.2681955X-RAY DIFFRACTION65.3
2.57-2.670.31991510.27712184X-RAY DIFFRACTION72.2
2.67-2.790.31281850.26672627X-RAY DIFFRACTION87.19
2.79-2.940.29722050.26032858X-RAY DIFFRACTION94.3
2.94-3.120.27151990.23512975X-RAY DIFFRACTION97.51
3.12-3.360.30872100.22452998X-RAY DIFFRACTION98.28
3.36-3.70.25532010.20412914X-RAY DIFFRACTION97.37
3.7-4.240.25482060.17912923X-RAY DIFFRACTION96.6
4.24-5.330.18012130.16772959X-RAY DIFFRACTION97.57
5.34-35.260.1992040.2093044X-RAY DIFFRACTION99.66
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.4241703844 Å / Origin y: -9.36275331131 Å / Origin z: -18.5992812359 Å
111213212223313233
T0.295370245462 Å2-0.0570098145349 Å2-0.0758739527061 Å2-0.231417311777 Å20.1163749507 Å2--0.268602987422 Å2
L1.06348773037 °2-0.142224938428 °20.396194918724 °2-3.23959488252 °2-2.18326953324 °2--2.93905181403 °2
S0.113517177928 Å °-0.0448439625863 Å °-0.193768577349 Å °0.264921657363 Å °0.039217252203 Å °0.223428559998 Å °-0.0259450812868 Å °-0.113803166447 Å °-0.144094604126 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 10 through 402)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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