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- PDB-8wfy: The Crystal Structure of SHP2 from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wfy
タイトルThe Crystal Structure of SHP2 from Biortus.
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードHYDROLASE / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of hormone secretion / regulation of protein export from nucleus / Interleukin-37 signaling / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of ossification / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / hormone metabolic process / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Signal regulatory protein family interactions / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / platelet formation / triglyceride metabolic process / organ growth / megakaryocyte development / negative regulation of type I interferon production / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / Prolactin receptor signaling / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / inner ear development / Bergmann glial cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Co-inhibition by PD-1 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Regulation of IFNG signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / GPVI-mediated activation cascade / cell adhesion molecule binding / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / negative regulation of T cell proliferation / hormone-mediated signaling pathway / T cell costimulation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / phosphotyrosine residue binding / FLT3 Signaling / protein-tyrosine-phosphatase / homeostasis of number of cells within a tissue / Downstream signal transduction / positive regulation of mitotic cell cycle / axonogenesis / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine phosphatase activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Negative regulation of FGFR2 signaling / DNA damage checkpoint signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / cellular response to mechanical stimulus
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5OD / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Qi, J. / Li, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of SHP2 from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Qi, J. / Li, J.
履歴
登録2023年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0684
ポリマ－120,3642
非ポリマー7052
水7,638424
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5342
ポリマ－60,1821
非ポリマー3521
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5342
ポリマ－60,1821
非ポリマー3521
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.617, 213.636, 55.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.846, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 4 - 525 / Label seq-ID: 4 - 525

Dom-IDComponent-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量: 60181.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124
#2: 化合物 ChemComp-5OD / 6-(4-azanyl-4-methyl-piperidin-1-yl)-3-[2,3-bis(chloranyl)phenyl]pyrazin-2-amine / SHP099


分子量: 352.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19Cl2N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1% Tryptone, 0.001M NaN3, 0.05M HEPEs-Na pH 7.0, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→49.12 Å / Num. obs: 32048 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.319 / Num. unique obs: 3907

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→49.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.826 / SU B: 18.468 / SU ML: 0.401 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.442 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3171 1564 4.886 %
Rwork0.2367 30445 -
all0.241 --
obs-32009 98.735 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.279 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.017 Å20 Å20.065 Å2
2---2.343 Å20 Å2
3----1.643 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→49.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7920 0 46 424 8390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0138142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177681
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.64810995
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.171.58617680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6615974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.37822.09469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.043151462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8941562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.21520
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.27486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1580.23741
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0720.24203
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1950.243
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.2144
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.3710.28
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1430.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1223.623914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1223.623913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5555.4174873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5555.4174874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8233.7584228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8233.7574229
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.085.5556119
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.085.5546120
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.51366.08933983
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.49566.17533809
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.10.0515469
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.100380.05009
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.100380.05009
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.6680.3741310.262261X-RAY DIFFRACTION98.1535
2.668-2.7410.3271020.2652141X-RAY DIFFRACTION98.291
2.741-2.820.3391130.2512161X-RAY DIFFRACTION98.8696
2.82-2.9070.356950.2392058X-RAY DIFFRACTION98.7162
2.907-3.0020.3231060.2451967X-RAY DIFFRACTION98.8555
3.002-3.1070.2921150.241957X-RAY DIFFRACTION98.6197
3.107-3.2240.346820.2441890X-RAY DIFFRACTION98.4032
3.224-3.3560.317820.2461774X-RAY DIFFRACTION98.253
3.356-3.5050.3711100.2491756X-RAY DIFFRACTION98.6779
3.505-3.6760.313850.2271618X-RAY DIFFRACTION99.1269
3.676-3.8750.298860.221578X-RAY DIFFRACTION98.9887
3.875-4.1090.296730.2191484X-RAY DIFFRACTION99.1088
4.109-4.3920.25760.1991399X-RAY DIFFRACTION99.193
4.392-4.7440.313660.211326X-RAY DIFFRACTION99.0043
4.744-5.1950.303740.2111186X-RAY DIFFRACTION98.9788
5.195-5.8070.334510.2611098X-RAY DIFFRACTION99.2228
5.807-6.7020.328420.262970X-RAY DIFFRACTION98.7317
6.702-8.20.29330.264815X-RAY DIFFRACTION99.0654
8.2-11.5630.329290.228652X-RAY DIFFRACTION98.8389
11.563-49.120.276130.276354X-RAY DIFFRACTION98.3914

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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