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- PDB-8wfr: The Crystal Structure of PCSK9 from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wfr
タイトルThe Crystal Structure of PCSK9 from Biortus.
要素(Proprotein convertase subtilisin/kexin type ...) x 2
キーワードHYDROLASE / Serine protease / Apoptosis / Cholesterol metabolism / Lipid metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / low-density lipoprotein particle binding / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / sodium channel inhibitor activity / endolysosome membrane / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / protein autoprocessing / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / apolipoprotein binding / positive regulation of receptor internalization / cholesterol metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / phospholipid metabolic process / neurogenesis / VLDLR internalisation and degradation / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / liver development / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to insulin stimulus / neuron differentiation / late endosome / positive regulation of neuron apoptotic process / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Lu, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of PCSK9 from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Lv, Z. / Meng, Q. / Lu, Y.
履歴
登録2023年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_contact_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_contact_author.email / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
B: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8107
ポリマ－71,2632
非ポリマー5475
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area24090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.081, 70.813, 149.867
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Proprotein convertase subtilisin/kexin type ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9


分子量: 13905.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCSK9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8NBP7
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9


分子量: 57357.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCSK9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8NBP7

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非ポリマー , 4種, 414分子

#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES pH7.5, 20% PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→48.26 Å / Num. obs: 49827 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Num. unique obs: 3453 / CC1/2: 0.707

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→48.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 3.465 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.128 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2034 2469 4.962 %
Rwork0.1688 47289 -
all0.171 --
obs-49758 99.976 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 24.203 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.932 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.708 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→48.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4293 0 35 409 4737
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0124436
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0171.656024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.3491.5629429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6625568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg4.917539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.31510700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.91310185
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025091
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02849
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2737
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.23667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1630.22089
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.22347
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0610.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2020.220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.190.230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9572.3412281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9572.3412281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4923.4792837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4923.4812838
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1632.9732155
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1622.9742156
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4814.2223184
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.484.2233185
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.77138.6934766
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.69135.2614637
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.0010.3011780.2643437X-RAY DIFFRACTION100
2.001-2.0550.2641630.2373365X-RAY DIFFRACTION100
2.055-2.1150.2251700.2183266X-RAY DIFFRACTION100
2.115-2.180.231570.1983186X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.2510.2321880.1853057X-RAY DIFFRACTION99.9692
2.251-2.330.231480.1763000X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.4180.1971650.1632875X-RAY DIFFRACTION100
2.418-2.5160.2171330.1632791X-RAY DIFFRACTION100
2.516-2.6280.2081580.1632675X-RAY DIFFRACTION100
2.628-2.7550.1881260.1572521X-RAY DIFFRACTION100
2.755-2.9040.1851100.152459X-RAY DIFFRACTION100
2.904-3.0790.171310.142328X-RAY DIFFRACTION100
3.079-3.2910.1921240.1542161X-RAY DIFFRACTION100
3.291-3.5530.1751120.1562028X-RAY DIFFRACTION99.8134
3.553-3.8910.174920.1511886X-RAY DIFFRACTION99.9495
3.891-4.3460.209900.1411712X-RAY DIFFRACTION100
4.346-5.0120.14780.1321543X-RAY DIFFRACTION100
5.012-6.1220.244720.1781301X-RAY DIFFRACTION99.9272
6.122-8.5890.187450.1851058X-RAY DIFFRACTION100
8.589-48.260.258290.214641X-RAY DIFFRACTION99.851

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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