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- PDB-8wff: The Crystal Structure of LYN from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wff
タイトルThe Crystal Structure of LYN from Biortus.
要素Tyrosine-protein kinase Lyn
キーワードONCOPROTEIN / Transferase Adaptive immunity ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


C-X-C chemokine receptor CXCR4 signaling pathway / regulation of monocyte chemotaxis / negative regulation of intracellular signal transduction / response to sterol depletion / regulation of mast cell activation / negative regulation of myeloid leukocyte differentiation / eosinophil differentiation / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / positive regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation ...C-X-C chemokine receptor CXCR4 signaling pathway / regulation of monocyte chemotaxis / negative regulation of intracellular signal transduction / response to sterol depletion / regulation of mast cell activation / negative regulation of myeloid leukocyte differentiation / eosinophil differentiation / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / positive regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / tolerance induction to self antigen / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / integrin alpha2-beta1 complex / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of mast cell proliferation / negative regulation of mast cell proliferation / glycosphingolipid binding / platelet degranulation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of mast cell degranulation / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of platelet aggregation / dendritic cell differentiation / regulation of B cell apoptotic process / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / oligodendrocyte development / Signaling by Erythropoietin / response to carbohydrate / Erythropoietin activates STAT5 / interleukin-5-mediated signaling pathway / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / CD28 co-stimulation / Platelet Adhesion to exposed collagen / negative regulation of immune response / histamine secretion by mast cell / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / CD22 mediated BCR regulation / platelet-derived growth factor receptor binding / gamma-tubulin binding / EPH-Ephrin signaling / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / toll-like receptor 4 signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / leukocyte migration / CTLA4 inhibitory signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / EPHA-mediated growth cone collapse / Dectin-2 family / negative regulation of B cell proliferation / B cell homeostasis / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mitochondrial crista / PECAM1 interactions / regulation of cell adhesion mediated by integrin / FCGR activation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / response to axon injury / response to amino acid / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / hematopoietic progenitor cell differentiation / Erythropoietin activates RAS / Signaling by CSF3 (G-CSF) / fatty acid transport / Growth hormone receptor signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of glial cell proliferation / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / regulation of cytokine production / EPHB-mediated forward signaling / ephrin receptor binding / CD209 (DC-SIGN) signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hormone / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / negative regulation of protein phosphorylation / erythrocyte differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / DNA damage checkpoint signaling / Regulation of signaling by CBL / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / non-specific protein-tyrosine kinase / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase Lyn, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lyn, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...Tyrosine-protein kinase Lyn, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lyn, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Tyrosine-protein kinase Lyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Qi, J. / Lu, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of LYN from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Qi, J. / Lu, Y.
履歴
登録2023年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Lyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5634
ポリマ－7,3031
非ポリマー2603
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.730, 45.730, 56.686
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Lyn


分子量: 7303.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07948
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Citric acid pH3.5, 3.0M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→39.603 Å / Num. obs: 16562 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.293 / Num. unique obs: 790

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→39.603 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / WRfactor Rfree: 0.21 / WRfactor Rwork: 0.162 / SU B: 1.615 / SU ML: 0.031 / Average fsc free: 0.9548 / Average fsc work: 0.9654 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.048 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1822 806 4.876 %
Rwork0.1552 15723 -
all0.157 --
obs-16529 99.668 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 14.955 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.446 Å2-0.223 Å2-0 Å2
2---0.446 Å20 Å2
3---1.447 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→39.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数506 0 15 79 600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.013544
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.017519
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.637737
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4211.5941212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.909566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5926.08723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.09815101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02107
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1810.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.190.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2320.27
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2250.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2160.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6061.148255
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5721.141254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3491.726318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.371.732319
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0741.553289
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0611.554288
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5242.202417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.5212.208418
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.41916.61621
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.7615.942610
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.74531063
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.3-1.3340.335500.22911300.23311990.9520.95998.41530.213
1.334-1.370.201530.18511440.18612050.9570.94899.33610.172
1.37-1.410.206700.15810860.1611570.9310.94699.91360.144
1.41-1.4530.203520.14210810.14511330.9330.961000.13
1.453-1.5010.179410.11910300.12110710.9580.9721000.111
1.501-1.5530.175560.11510060.11910620.9630.9721000.11
1.553-1.6120.181390.1159720.11710110.9440.9781000.114
1.612-1.6780.145540.1139380.1159920.9660.9791000.113
1.678-1.7520.195360.1299120.1319480.9640.9731000.133
1.752-1.8370.184400.1348560.1368960.9470.9731000.142
1.837-1.9370.129500.1338000.1328500.9770.9781000.144
1.937-2.0540.171310.1427820.1438130.9640.9721000.162
2.054-2.1950.168350.1447310.1457660.9710.9691000.164
2.195-2.370.19490.1486530.1517020.9610.9671000.175
2.37-2.5960.183430.1566150.1586580.9520.9591000.187
2.596-2.9010.234260.1765770.1786030.9230.9551000.215
2.901-3.3460.186280.1744920.1755200.9610.9581000.215
3.346-4.0910.149300.1624130.1614440.9710.96699.77480.202
4.091-5.7550.174160.1843300.1833550.9750.9797.46480.243
5.755-39.6030.34570.2741740.2771980.9230.93891.41410.308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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