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- PDB-8wf6: 14-3-3 zeta complexed with S559 phosphorylated peptide derived fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wf6
タイトル14-3-3 zeta complexed with S559 phosphorylated peptide derived from GPIb alpha cytoplasmic domain
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • S559 phosphorylated peptide
キーワードBLOOD CLOTTING / Complex / 14-3-3 zeta / GPIb alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / Defective F9 activation / respiratory system process / Platelet Adhesion to exposed collagen / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / positive regulation of platelet activation / negative regulation of protein localization to nucleus / megakaryocyte development / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / regulation of blood coagulation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of TORC1 signaling / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / extracellular matrix / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / regulation of protein stability / cell morphogenesis / platelet activation / blood coagulation / protein localization / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / cadherin binding / protein phosphorylation / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SUCCINIC ACID / Platelet glycoprotein Ib alpha chain / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Shu, Z.M. / Zhou, A.W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of GPIb-IX Complex
著者: Shu, Z.M. / Zhou, A.W.
履歴
登録2023年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
Q: S559 phosphorylated peptide
R: S559 phosphorylated peptide
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
E: S559 phosphorylated peptide
F: S559 phosphorylated peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,59510
ポリマ－117,3598
非ポリマー2362
水32418
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
Q: S559 phosphorylated peptide
R: S559 phosphorylated peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6804
ポリマ－58,6804
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area21990 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
E: S559 phosphorylated peptide
F: S559 phosphorylated peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9166
ポリマ－58,6804
非ポリマー2362
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area22000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.310, 112.240, 83.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.520, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27864.168 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド
S559 phosphorylated peptide


分子量: 1475.629 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07359
#3: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2% Tacsimate pH7.0, 0.1M Hepes pH7.5, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→37.41 Å / Num. obs: 46953 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 49.96 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.47→2.53 Å / Num. unique obs: 3461 / CC1/2: 0.771

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.47→31.4 Å / SU ML: 0.3187 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.7458
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 2276 4.86 %
Rwork0.1965 44600 -
obs0.1985 46876 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 66.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→31.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7126 0 16 18 7160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00167231
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.39529763
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031115
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00281259
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.07541007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.47-2.520.33591300.29132784X-RAY DIFFRACTION99.86
2.52-2.580.30031310.25912781X-RAY DIFFRACTION99.76
2.58-2.650.29491460.25332799X-RAY DIFFRACTION99.93
2.65-2.720.33091350.25292772X-RAY DIFFRACTION99.86
2.72-2.80.31611310.25512807X-RAY DIFFRACTION99.9
2.8-2.890.31421580.2412757X-RAY DIFFRACTION99.9
2.89-2.990.25831300.22022809X-RAY DIFFRACTION99.86
2.99-3.110.25691450.2232783X-RAY DIFFRACTION99.83
3.11-3.250.28171570.2232773X-RAY DIFFRACTION99.93
3.25-3.420.30781360.21662780X-RAY DIFFRACTION99.79
3.42-3.640.2271380.20342780X-RAY DIFFRACTION99.86
3.64-3.920.22221540.1852789X-RAY DIFFRACTION99.8
3.92-4.310.19031460.16082774X-RAY DIFFRACTION99.73
4.31-4.930.20161510.15742807X-RAY DIFFRACTION99.6
4.93-6.210.2381380.19982789X-RAY DIFFRACTION99.32
6.21-31.40.18831500.16372816X-RAY DIFFRACTION98.37
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.761097357311.255890866081.507951569462.444221063831.475751088072.71380803824-0.3041192351040.649255632230.0851276418154-0.3615790525460.340859555936-0.417369623903-0.2951236902450.490024941624-0.05034117427710.443385661864-0.06597682901390.04906361466770.6347596809680.03759659559710.50589270872437.94227.77134.656
22.415505697920.80394170594-0.6816344333532.4958667454-0.5289423019042.08607379669-0.08527186105140.2635530648390.18189436764-0.1159687791780.1321945733860.2517873483050.100013189077-0.272873758452-0.03347401616220.4480458107180.0398114973541-0.02577056600540.6296595640380.007377847431190.3618222637273.63911.28633.732
34.957428906094.2044382814-3.292562524227.82608063876-0.04104333288873.96287118653-1.46099895806-0.951735659441-1.152351430431.623598005381.31992344237-0.3085057065380.08939086867211.231234589150.09694494646910.531518081710.184137885122-0.01397018326920.6527989271490.008655047485480.2789644705137.73910.6640.739
40.403520446179-1.04830339562-1.45723873423.041509940054.02104360245.4332245542-1.33349032361-1.07946843355-0.9211132486380.3719522228610.3464302499183.07311676039-0.668497091027-1.984877491060.9076726147960.5131681065660.0808619785035-0.02825806298041.01415047074-0.1387129253960.97059394291933.68727.07942.363
52.29261335011-0.6133733789130.2948634852582.08589179687-0.6050886413510.942325004134-0.0482289257122-0.0406908570857-0.2237663389230.02740750075450.07156874728360.5417268861720.0291617007274-0.0980969141167-0.01281583953010.304464111847-0.02649903319630.03259192401050.3262804077760.009994539335260.512773353516-20.90125.846-2.541
63.25378652446-0.661239843506-0.7056787088112.570823115520.2313350864611.56940756349-0.002347463203430.006533299058540.149161001261-0.06321395546150.00952173746443-0.218165447968-0.0472548834240.0542878428289-0.01143487541810.294582762203-0.0438669211099-0.01144592288510.3250206770230.01685117084780.31800020508913.2649.563-4.258
74.33778694538-3.463588084982.156152176115.494951855920.8414362476623.47948266831-0.525934129274-0.319951683006-0.004488501542270.2165988754660.1399084652240.7542192171730.189986521171-1.720263460760.3587336088150.3570497049670.01769904412030.07571491811980.6494774653360.0313019914810.2983811106149.98610.543-10.875
88.23004070652-6.133416158940.08147943926917.35267667772-2.895940607236.0987542442-0.385940997478-0.191537535893-0.0777441919471-0.1192881990070.0590874094489-0.781701131022-0.4874306125062.21481784350.3303046085570.366571572487-0.1029122815540.02620900161660.577433026572-0.07470850073710.452331786918-17.94425.326-9.497
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:230 )A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1:232 )B1 - 232
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN Q AND RESID 6:11 )Q6 - 11
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN R AND RESID 5:11 )R5 - 11
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND ( RESID 1:230 OR RESID 301:301 ) )C1 - 230
6X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND ( RESID 1:230 OR RESID 301:301 ) )C301
7X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND ( RESID 2:231 OR RESID 301:301 ) )D2 - 231
8X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND ( RESID 2:231 OR RESID 301:301 ) )D301
9X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN E AND RESID 6:10 )E6 - 10
10X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN F AND RESID 6:10 )F6 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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